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万見
- PDB-4wd4: Crystal structure of human HO1 H25R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wd4
タイトルCrystal structure of human HO1 H25R
要素Heme oxygenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Heme oxygenase / Proximal histidine / Heme coordination / Site-directed mutagenesis / Biliverdin biosensor
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / smooth muscle hyperplasia / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of leukocyte migration / heme oxygenase (decyclizing) activity / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...Regulation of HMOX1 expression and activity / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / smooth muscle hyperplasia / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of leukocyte migration / heme oxygenase (decyclizing) activity / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / cellular response to arsenic-containing substance / heme catabolic process / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / endothelial cell proliferation / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / erythrocyte homeostasis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of macroautophagy / negative regulation of ferroptosis / cellular response to cadmium ion / The NLRP3 inflammasome / positive regulation of macroautophagy / regulation of angiogenesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Iron uptake and transport / response to nicotine / macroautophagy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / Heme signaling / Cytoprotection by HMOX1 / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / cellular response to heat / response to oxidative stress / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / mitochondrial outer membrane / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Heme oxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Caaveiro, J.M.M. / Morante, K. / Sigala, P. / Tsumoto, K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: In-Cell Enzymology To Probe His-Heme Ligation in Heme Oxygenase Catalysis
著者: Sigala, P.A. / Morante, K. / Tsumoto, K. / Caaveiro, J.M. / Goldberg, D.E.
履歴
登録2014年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32020年1月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase 1
B: Heme oxygenase 1
C: Heme oxygenase 1
D: Heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,11510
ポリマ－133,1724
非ポリマー2,9436
水41423
1
A: Heme oxygenase 1
B: Heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0575
ポリマ－66,5862
非ポリマー1,4713
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
2
C: Heme oxygenase 1
D: Heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0575
ポリマ－66,5862
非ポリマー1,4713
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.080, 54.410, 122.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.09, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 10 - 223 / Label seq-ID: 14 - 227

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

#1: タンパク質
Heme oxygenase 1 / HO-1


分子量: 33293.074 Da / 分子数: 4 / 変異: H29R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Mutation H25R First four residues do not belong to the sequence of HO1 (trombin cleavage site, and cloning artifact).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMOX1, HO, HO1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P09601, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.4; 2.1 M (NH4)2SO4; 0.9% 1,6-hexane-diol; BIG_CHAP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→74.1 Å / Num. obs: 20111 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.95→3.11 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0073 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N45

1n45


解像度: 2.95→70.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 22.227 / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.482 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25859 1052 5.2 %RANDOM
Rwork0.20326 ---
obs0.20608 19055 97.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.051 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å20 Å2-1.16 Å2
2---2.74 Å20 Å2
3---3.85 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.95→70.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6984 0 202 23 7209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0197377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.027047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3882.00310025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.075316172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6885852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1223.778360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.634151277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8121556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5564.7493420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5514.7483419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2667.1154268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.2667.1164269
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8515.2073957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8515.2073957
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.9327.75758
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.538.8078713
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.538.8098714
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A132130.09
12B132130.09
21A133640.09
22C133640.09
31A134010.09
32D134010.09
41B134320.09
42C134320.09
51B132500.08
52D132500.08
61C132780.09
62D132780.09
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.027 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 94 -
Rwork0.33 1271 -
obs--89.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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