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万見
- PDB-4w9x: Crystal Structure of BMP-2-inducible kinase in complex with baric... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w9x
タイトルCrystal Structure of BMP-2-inducible kinase in complex with baricitinib
要素BMP-2-inducible protein kinase
キーワードTRANSFERASE / kinase / small-molecule / catalytic domain / protein binding / inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase regulator activity / regulation of clathrin-dependent endocytosis / AP-2 adaptor complex binding / regulation of bone mineralization / positive regulation of Notch signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / nuclear speck / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding ...phosphatase regulator activity / regulation of clathrin-dependent endocytosis / AP-2 adaptor complex binding / regulation of bone mineralization / positive regulation of Notch signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / nuclear speck / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BMP-2-inducible protein kinase, C-terminal / BMP-2-inducible protein kinase C-terminus / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. ...BMP-2-inducible protein kinase, C-terminal / BMP-2-inducible protein kinase C-terminus / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baricitinib / BMP-2-inducible protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Sorrell, F.J. / Elkins, J.M. / Krojer, T. / Williams, E. / Savitsky, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Family-wide Structural Analysis of Human Numb-Associated Protein Kinases.
著者: Sorrell, F.J. / Szklarz, M. / Abdul Azeez, K.R. / Elkins, J.M. / Knapp, S.
履歴
登録2014年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22016年3月9日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BMP-2-inducible protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2874
ポリマ－34,7911
非ポリマー4963
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.310, 111.410, 163.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 BMP-2-inducible protein kinase / BIKe


分子量: 34791.035 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 38-345 / 変異: K320A, K321A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Kinase domain with two surface entropy mutations (K320A, K321A)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP2K, BIKE, HRIHFB2017 / プラスミド: pNIC-ZB / 発現宿主: Escherichia coli Bl21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3-pRARE2
参照: UniProt: Q9NSY1, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-3JW / Baricitinib / バリシチニブ


分子量: 371.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17N7O2S / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 4M sodium chloride, 0.1M bis-Tris pH 5.5, freshly purified protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→33 Å / Num. obs: 21713 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 2.6 % / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.14→2.2 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.14→92.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 10.099 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22949 1078 5 %RANDOM
Rwork0.18718 ---
obs0.18932 20634 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.252 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.14→92.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2279 0 34 129 2442
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192361
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4511.9713211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8183.0045041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4315297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.52624.44499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.42915367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4891511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8022.7421197
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8012.741196
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8974.0931491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8964.0951492
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1652.9061164
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1642.9051165
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4864.2711719
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.67422.1562670
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.60221.9182634
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.196 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 80 -
Rwork0.268 1488 -
obs--99.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.8502 Å / Origin y: -28.2771 Å / Origin z: -24.5918 Å
111213212223313233
T0.2234 Å2-0.016 Å2-0.0006 Å2-0.0314 Å20.0111 Å2--0.0078 Å2
L0.2853 °20.2508 °2-0.3015 °2-0.8433 °2-0.8037 °2--0.8174 °2
S0.073 Å °-0.0808 Å °-0.0234 Å °0.0381 Å °-0.0422 Å °0.0368 Å °-0.1343 Å °0.0525 Å °-0.0308 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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