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万見
- PDB-4v3k: RNF38-UbcH5B-UB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v3k
タイトルRNF38-UbcH5B-UB complex
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38
  • POLYUBIQUITIN-C
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
キーワードLIGASE / RING E3 / E2 / UBIQUITIN
機能・相同性
機能・相同性情報


(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / sperm flagellum / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / protein K48-linked ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / protein autoubiquitination / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Activation of NF-kappaB in B cells
類似検索 - 分子機能
Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...Ring finger domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF38
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Buetow, L. / Gabrielsen, M. / Anthony, N.G. / Dou, H. / Patel, A. / Aitkenhead, H. / Sibbet, G.J. / Smith, B.O. / Huang, D.T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Activation of a Primed Ring E3-E2-Ubiquitin Complex by Non-Covalent Ubiquitin.
著者: Buetow, L. / Gabrielsen, M. / Anthony, N.G. / Dou, H. / Patel, A. / Aitkenhead, H. / Sibbet, G.J. / Smith, B.O. / Huang, D.T.
履歴
登録2014年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Database references
改定 1.22019年7月31日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
B: POLYUBIQUITIN-C
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
E: POLYUBIQUITIN-C
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,34021
ポリマ－69,5556
非ポリマー78515
水6,630368
1
D: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
E: POLYUBIQUITIN-C
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,13910
ポリマ－34,7783
非ポリマー3617
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-38.6 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
2
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2
B: POLYUBIQUITIN-C
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,20111
ポリマ－34,7783
非ポリマー4238
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.620, 139.620, 70.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2 D2 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ...UBIQUITIN CARRIER PROTEIN D2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2(17)KB 2 / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-17 KDA 2 / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE D2 / P53-REGULATED UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME 1 / UBCH5B


分子量: 16720.186 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-147 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LYS85 IN CHAINS A AND D IS COVALENTLY LINKED TO GLY76 IN CHAINS B AND E, RESPECTIVELY.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 POLYUBIQUITIN-C / UBIQUITIN


分子量: 8922.141 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 77-152 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LYS85 IN CHAINS A AND D IS COVALENTLY LINKED TO GLY76 IN CHAINS B AND E, RESPECTIVELY.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RNF38 / RING FINGER PROTEIN 38 / RNF38


分子量: 9135.328 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 439-515 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H0F5, ubiquitin-protein ligase

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非ポリマー , 4種, 383分子

#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細N-TERMINAL METHIONINE IS CLEAVED DURING PURIFICATION. SER22 IS MUTATED TO ARGININE. CYS85 IS ...N-TERMINAL METHIONINE IS CLEAVED DURING PURIFICATION. SER22 IS MUTATED TO ARGININE. CYS85 IS MUTATED TO LYSINE. CONTAINS GSGGS AT THE N-TERMINUS FROM CLONING CONTAINS RESIDUES 389-465 AND GS AT THE N-TERMINUS DUE TO CLONING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50 MM TRIS-HCL, PH 8.5 AND 2.3 M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9778
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→34.9 Å / Num. obs: 44936 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 24.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3ZNI AND 1X4J

3zni

1x4j


解像度: 2.04→34.905 Å / SU ML: 0.63 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.98 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: IN CHAIN C, RESIDUES 389 AND 465 ARE DISORDERED. IN CHAIN F, RESIDUE 389 AND 460-465 ARE DISORDERED. RESIDUES WITH POOR SIDE CHAIN ELECTRON DENSITY WERE BUILT AS ALANINE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 2269 5.1 %
Rwork0.1807 --
obs0.1829 44936 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.741 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8938 Å20 Å20 Å2
2--3.8938 Å20 Å2
3----7.7876 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→34.905 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4642 0 30 368 5040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1846598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2661839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095735
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.08440.26211680.20092594X-RAY DIFFRACTION100
2.0844-2.13280.25331300.20072627X-RAY DIFFRACTION100
2.1328-2.18620.2891470.18632613X-RAY DIFFRACTION100
2.1862-2.24530.2661320.18512622X-RAY DIFFRACTION100
2.2453-2.31130.23181430.17182632X-RAY DIFFRACTION100
2.3113-2.38590.25341380.18672635X-RAY DIFFRACTION100
2.3859-2.47120.2551320.18382628X-RAY DIFFRACTION100
2.4712-2.57010.26091430.18762652X-RAY DIFFRACTION100
2.5701-2.6870.27821440.18882653X-RAY DIFFRACTION100
2.687-2.82860.23631350.18332666X-RAY DIFFRACTION100
2.8286-3.00570.2571510.19942642X-RAY DIFFRACTION100
3.0057-3.23770.23991270.18552688X-RAY DIFFRACTION100
3.2377-3.56320.21281560.17962677X-RAY DIFFRACTION100
3.5632-4.07810.17891460.16032682X-RAY DIFFRACTION100
4.0781-5.13540.1771500.1482747X-RAY DIFFRACTION100
5.1354-34.91010.20031270.20632909X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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