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万見
- PDB-4v2d: FLRT2 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v2d
タイトルFLRT2 LRR domain
要素FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / LEUCINE-RICH REPEAT / UNC5
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in heart morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / basement membrane organization / regulation of neuron migration / fibroblast growth factor receptor binding / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / heart morphogenesis / axon guidance ...cell adhesion involved in heart morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / basement membrane organization / regulation of neuron migration / fibroblast growth factor receptor binding / chemorepellent activity / positive regulation of synapse assembly / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / heart morphogenesis / axon guidance / cell-cell junction / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / neuron projection / focal adhesion / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum membrane / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat ...: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. ...Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: Flrt Structure: Balancing Repulsion and Cell Adhesion in Cortical and Vascular Development
著者: Seiradake, E. / Del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
履歴
登録2014年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8071
ポリマ－36,8071
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.120, 41.450, 87.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2 / FLRT2


分子量: 36807.207 Da / 分子数: 1 / 断片: LRR DOMAIN, UNP RESIDUES 36-381 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BLU0
Has protein modificationY
配列の詳細CONTAINS MUTATION E352A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.14 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→42 Å / Num. obs: 26383 / % possible obs: 78.8 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 60.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.51 / % possible all: 33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→42.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8354 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7884 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.424
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 416 4.72 %RANDOM
Rwork0.2798 ---
obs0.2808 8815 79.07 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.748 Å20 Å2-3.8112 Å2
2---32.7722 Å20 Å2
3---21.0242 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2559 0 0 0 2559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082613HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.963553HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d918SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes75HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes371HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2613HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.29
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.41
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion339SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2665SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.79 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3532 65 4.88 %
Rwork0.2851 1268 -
all0.2881 1333 -
obs--79.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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