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- PDB-4v2c: mouse FLRT2 LRR domain in complex with rat Unc5D Ig1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v2c
タイトルmouse FLRT2 LRR domain in complex with rat Unc5D Ig1 domain
要素
  • FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
  • PROTEIN UNC5D
キーワードAPOPTOSIS / UNC5 / UNCOORDINATED-5 / LEUCINE-RICH REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in heart morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / netrin receptor activity / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / basement membrane organization / fibroblast growth factor receptor binding / chemorepellent activity / regulation of neuron migration / positive regulation of synapse assembly / pyramidal neuron differentiation ...cell adhesion involved in heart morphogenesis / Downstream signaling of activated FGFR1 / netrin receptor activity / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / basement membrane organization / fibroblast growth factor receptor binding / chemorepellent activity / regulation of neuron migration / positive regulation of synapse assembly / pyramidal neuron differentiation / regulation of postsynapse assembly / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / heart morphogenesis / axon guidance / cell-cell junction / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / neuron projection / focal adhesion / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
UNC5D, Death domain / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / : / Leucine rich repeat C-terminal domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. ...UNC5D, Death domain / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / : / Leucine rich repeat C-terminal domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Netrin receptor UNC5D / Leucine-rich repeat transmembrane protein FLRT2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. ...Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: Flrt Structure: Balancing Repulsion and Cell Adhesion in Cortical and Vascular Development
著者: Seiradake, E. / Del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
履歴
登録2014年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
B: PROTEIN UNC5D
C: FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
D: PROTEIN UNC5D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,3324
ポリマ－110,3324
非ポリマー00
水00
1
A: FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
B: PROTEIN UNC5D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1662
ポリマ－55,1662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-0.9 kcal/mol
Surface area24980 Å2
手法PQS
2
C: FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2
D: PROTEIN UNC5D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1662
ポリマ－55,1662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-0.1 kcal/mol
Surface area24850 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)180.140, 150.910, 67.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 FIBRONECTIN LEUCINE RICH TRANSMEMBRANE PROTEIN 2 / PROTEIN FLRT2


分子量: 37037.426 Da / 分子数: 2 / 断片: LRR DOMAIN, RESIDUES 35-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BLU0
#2: タンパク質 PROTEIN UNC5D


分子量: 18128.379 Da / 分子数: 2 / 断片: IG1 DOMAIN, RESIDUES 1-161 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: F1LW30
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINUS IS CLEAVED DURING EXPRESSION. CONTAINS C- TERMINAL HIS TAG. N-TERMINUS IS CLEAVED. C- ...N-TERMINUS IS CLEAVED DURING EXPRESSION. CONTAINS C- TERMINAL HIS TAG. N-TERMINUS IS CLEAVED. C-TERMINUS CONTAINS A HIS TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.54 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→87 Å / Num. obs: 102048 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 136.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 4→4.1 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.87 / % possible all: 87.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4V2B

4v2b


解像度: 4→87.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.6709 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.6392 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.877
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3349 746 5.06 %RANDOM
Rwork0.3183 ---
obs0.3191 14730 98.97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 111.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-32.3669 Å20 Å2-47.0654 Å2
2---17.7106 Å20 Å2
3----14.6563 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.593 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→87.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6854 0 0 0 6854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0087012HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.959526HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2458SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes200HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes996HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7012HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.92
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion902SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7373SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 4→4.32 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2941 165 5.66 %
Rwork0.3009 2749 -
all0.3005 2914 -
obs--98.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.5992-2.9582-1.78948.3154-0.11565.2766-0.01780.18320.10570.13850.09790.2628-0.2618-0.4236-0.0801-0.11530.1343-0.18330.0185-0.0045-0.0534222.0645-4.763479.312
25.47313.4825-2.42028.3154-2.19392.1035-0.0791-0.24090.0410.13890.13590.0330.1398-0.0404-0.05680.0421-0.09490.04650.02060.13430.1413211.3366-26.220288.6284
36.8836-0.21261.07616.3589-0.49685.3220.0222-0.10690.0351-0.1647-0.05390.23380.0413-0.33910.03170.22760.15570.0723-0.214-0.0191-0.0607223.90411.2822115.8733
48.9579-2.3336-0.85548.3154-2.47173.3845-0.04090.13060.085-0.14870.03660.04270.0231-0.03730.00430.19380.1465-0.00040.01020.04110.188212.525722.4062107.4049
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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