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万見
- PDB-4v14: Structure and function analysis of MutT from the psychrofile fish... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v14
タイトルStructure and function analysis of MutT from the psychrofile fish pathogen Aliivibrio salmonicida and the mesophile Vibrio cholerae
要素MUTATOR MUTT PROTEIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / VIBRIO CHOLERA MUTT
機能・相同性
機能・相同性情報


8-oxo-GDP phosphatase activity / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydrodeoxyguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanosine triphosphate pyrophosphatase activity / DNA修復
類似検索 - 分子機能
Mutator MutT / NUDIX domain / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain ...Mutator MutT / NUDIX domain / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Mutator MutT protein
類似検索 - 構成要素
生物種VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Lian, K. / Leiros, H.-K.S. / Moe, E.
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2015
タイトル: Mutt from the Fish Pathogen Aliivibrio Salmonicida is a Cold-Active Nucleotide-Pool Sanitization Enzyme with Unexpectedly High Thermostability.
著者: Lian, K. / Leiros, H.K. / Moe, E.
履歴
登録2014年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MUTATOR MUTT PROTEIN
B: MUTATOR MUTT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6992
ポリマ－31,6992
非ポリマー00
水86548
1
A: MUTATOR MUTT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8501
ポリマ－15,8501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MUTATOR MUTT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8501
ポリマ－15,8501
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.150, 81.150, 90.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2027-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MUTATOR MUTT PROTEIN / MUTT-NUDIX HYDROLASE


分子量: 15849.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌) / 細胞株 (発現宿主): AI CELLS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A6XUL6, UniProt: Q9KPH6*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 0.1 M TRIS PH 8.5, 1.26 M AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器日付: 2008年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→250 Å / Num. obs: 11909 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.42→2.55 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3A6V

3a6v


解像度: 2.42→10.001 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3051 562 4.8 %
Rwork0.2263 --
obs0.2302 11695 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→10.001 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1957 0 0 48 2005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7082736
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.869736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4202-2.65960.37271380.28442757X-RAY DIFFRACTION100
2.6596-3.0350.30711330.26692783X-RAY DIFFRACTION100
3.035-3.78890.36721470.23072801X-RAY DIFFRACTION100
3.7889-10.00070.25881440.19932792X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0319-1.1584-0.61880.63430.35330.27450.16180.1149-0.18450.0387-0.08650.02360.1237-0.00410.00050.3588-0.04080.01830.3773-0.05760.4202-3.8918-24.45320.4443
20.7290.0657-0.35080.28670.27070.63770.1632-0.28970.06140.30740.1361-0.12930.01-0.03200.5974-0.0615-0.01280.68830.02250.492727.4985-25.14846.8398
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 2 THROUGH 131 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 131 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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