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- PDB-4v11: Structure of Synaptotagmin-1 with SV2A peptide phosphorylated at Thr84 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v11
タイトルStructure of Synaptotagmin-1 with SV2A peptide phosphorylated at Thr84
要素
  • SYNAPTIC VESICLE GLYCOPROTEIN 2A
  • SYNAPTOTAGMIN-1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of regulated secretory pathway ...Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of regulated secretory pathway / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / chromaffin granule membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / calcium ion sensor activity / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / exocytic vesicle / protein heterooligomerization / vesicle organization / vesicle docking / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of dendrite extension / regulation of exocytosis / vesicle fusion / positive regulation of dopamine secretion / calcium-dependent phospholipid binding / dense core granule / membraneless organelle assembly / neurotransmitter secretion / presynaptic active zone / Neurexins and neuroligins / syntaxin-1 binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / phosphatidylserine binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle priming / neuron projection terminus / transmembrane transporter activity / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / postsynaptic cytosol / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / presynaptic cytosol / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / excitatory synapse / cellular response to calcium ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / neuromuscular junction / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / molecular condensate scaffold activity / phospholipid binding / GABA-ergic synapse / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle membrane / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / calmodulin binding / cell differentiation / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / protein heterodimerization activity / axon / calcium ion binding / lipid binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / SV2A/B/C luminal domain / Synaptic vesicle protein SV2 / Synaptotagmin / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / C2 domain / Major facilitator superfamily / Major Facilitator Superfamily ...: / SV2A/B/C luminal domain / Synaptic vesicle protein SV2 / Synaptotagmin / Sugar transporter, conserved site / Major facilitator, sugar transporter-like / Sugar (and other) transporter / C2 domain / Major facilitator superfamily / Major Facilitator Superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptotagmin-1 / Synaptic vesicle glycoprotein 2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Zhang, N. / Gordon, S.L. / Fritsch, M.J. / Esoof, N. / Campbell, D. / Gourlay, R. / Velupillai, S. / Macartney, T. / Peggie, M. / vanAalten, D.M.F. ...Zhang, N. / Gordon, S.L. / Fritsch, M.J. / Esoof, N. / Campbell, D. / Gourlay, R. / Velupillai, S. / Macartney, T. / Peggie, M. / vanAalten, D.M.F. / Cousin, M.A. / Alessi, D.R.
引用ジャーナル: J.Neurosci. / 年: 2015
タイトル: Phosphorylation of Synaptic Vesicle Protein 2A at Thr84 by Casein Kinase 1 Family Kinases Controls the Specific Retrieval of Synaptotagmin-1.
著者: Zhang, N. / Gordon, S.L. / Fritsch, M.J. / Esoof, N. / Campbell, D.G. / Gourlay, R. / Velupillai, S. / Macartney, T. / Peggie, M. / Van Aalten, D.M.F. / Cousin, M.A. / Alessi, D.R.
履歴
登録2014年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNAPTOTAGMIN-1
B: SYNAPTIC VESICLE GLYCOPROTEIN 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4636
ポリマ－18,2512
非ポリマー2124
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-40.1 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.049, 41.432, 48.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SYNAPTOTAGMIN-1 / SYNAPTOTAGMIN I / SYTI / P65


分子量: 17094.957 Da / 分子数: 1 / 断片: C2B DOMAIN, UNP RESIDUES 273-422 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P-1 TEVB SYT1 270-END / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21579
#2: タンパク質・ペプチド SYNAPTIC VESICLE GLYCOPROTEIN 2A / SV2A


分子量: 1155.944 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 81-90 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q7L0J3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 81-90 WITH PHOSPHORYLATED T84

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 18 % PEG 3350, 0.05 M CACL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 994 CCD-DETECTOR / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月17日 / 詳細: VARIMAX CU-VHF OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→31.28 Å / Num. obs: 13172 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 10.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 58.93
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Mean I/σ(I) obs: 23.39 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIXPHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TJX

1tjx


解像度: 1.95→31.279 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 17.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1956 687 5.2 %
Rwork0.1512 --
obs0.1534 13172 98.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.9 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→31.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1281 0 9 147 1437
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071315
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0041774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.146502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004224
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.10060.19381270.12912383X-RAY DIFFRACTION95
2.1006-2.31190.22111610.14322480X-RAY DIFFRACTION100
2.3119-2.64630.18091300.15932502X-RAY DIFFRACTION100
2.6463-3.33340.21581380.15922525X-RAY DIFFRACTION100
3.3334-31.28260.17421310.15392595X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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