[日本語] English
万見
- PDB-4v03: MinD cell division protein, Aquifex aeolicus -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v03
タイトルMinD cell division protein, Aquifex aeolicus
要素SITE-DETERMINING PROTEIN
キーワードCELL CYCLE / BACTERIAL CELL DIVISION / FTSZ / MIN SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell division / cytoplasmic side of plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP binding protein MinD / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Septum site-determining protein MinD
類似検索 - 構成要素
生物種AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Trambaiolo, D. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2014
タイトル: Mincd Cell Division Proteins Form Alternating Copolymeric Cytomotive Filaments.
著者: Ghosal, D. / Trambaiolo, D. / Amos, L.A. / Lowe, J.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SITE-DETERMINING PROTEIN
B: SITE-DETERMINING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1286
ポリマ－57,2252
非ポリマー9034
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-43.1 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.234, 51.671, 69.085
Angle α, β, γ (deg.)71.30, 89.21, 69.93
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 SITE-DETERMINING PROTEIN / MIND


分子量: 28612.297 Da / 分子数: 2
断片: C-TERMINAL AMPHIPATHIC HELIX REMOVED, UNP RESDIUES 1-250
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O67033
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 31504 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 21.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 93.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→23.937 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.61 / 位相誤差: 30.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2793 3214 5 %
Rwork0.2157 --
obs0.2191 32486 91.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.937 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3652 0 56 135 3843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5915081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2121441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086614
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007629
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92840.36091300.31672575X-RAY DIFFRACTION90
1.9284-1.95850.32771380.28112529X-RAY DIFFRACTION90
1.9585-1.99060.34221420.2652713X-RAY DIFFRACTION90
1.9906-2.02490.32091430.24392601X-RAY DIFFRACTION90
2.0249-2.06170.33891210.23892586X-RAY DIFFRACTION91
2.0617-2.10130.25121350.23732589X-RAY DIFFRACTION91
2.1013-2.14420.29231470.22622680X-RAY DIFFRACTION91
2.1442-2.19080.29881240.22192584X-RAY DIFFRACTION91
2.1908-2.24170.29591560.22932679X-RAY DIFFRACTION91
2.2417-2.29770.31041300.22632564X-RAY DIFFRACTION91
2.2977-2.35980.24661520.20352660X-RAY DIFFRACTION92
2.3598-2.42920.27631240.20082650X-RAY DIFFRACTION92
2.4292-2.50750.31351480.20892575X-RAY DIFFRACTION91
2.5075-2.5970.26291200.20752760X-RAY DIFFRACTION92
2.597-2.70090.29511500.20952596X-RAY DIFFRACTION92
2.7009-2.82360.29881300.21232627X-RAY DIFFRACTION92
2.8236-2.97220.3181600.20342657X-RAY DIFFRACTION93
2.9722-3.15810.30571280.21592668X-RAY DIFFRACTION92
3.1581-3.40130.27371540.2122658X-RAY DIFFRACTION92
3.4013-3.74240.23171470.20032648X-RAY DIFFRACTION93
3.7424-4.28120.26461550.19672713X-RAY DIFFRACTION93
4.2812-5.38380.23481600.18982607X-RAY DIFFRACTION93
5.3838-23.93840.29251200.23192635X-RAY DIFFRACTION90

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る