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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uys
タイトルX-ray structure of the N-terminal domain of the flocculin Flo11 from Saccharomyces cerevisiae
要素FLOCCULATION PROTEIN FLO11
キーワードCELL ADHESION / ADHESIN / FLOCCULATION / HYDROPHOBIC PATCHES / HOMOTYPIC BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell self recognition / single-species surface biofilm formation / flocculation / pseudohyphal growth / homotypic cell-cell adhesion / invasive growth in response to glucose limitation / filamentous growth / cellular bud neck / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / fungal-type vacuole ...cell-cell self recognition / single-species surface biofilm formation / flocculation / pseudohyphal growth / homotypic cell-cell adhesion / invasive growth in response to glucose limitation / filamentous growth / cellular bud neck / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / fungal-type vacuole / side of membrane / cell-cell adhesion / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flocculin 11 domain / Flo11 domain / Flocculin 11 (Flo11) domain profile. / Flo11
類似検索 - ドメイン・相同性
Flocculation protein FLO11
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Kraushaar, T. / Veelders, M. / Brueckner, S. / Rhinow, D. / Moesch, H.U. / Essen, L.O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Interactions by the Fungal Flo11 Adhesin Depend on a Fibronectin Type III-Like Adhesin Domain Girdled by Aromatic Bands.
著者: Kraushaar, T. / Bruckner, S. / Veelders, M. / Rhinow, D. / Schreiner, F. / Birke, R. / Pagenstecher, A. / Mosch, H. / Essen, L.
履歴
登録2014年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FLOCCULATION PROTEIN FLO11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7499
ポリマ－20,5631
非ポリマー1858
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.720, 101.550, 33.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2055-

HOH

21A-2126-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FLOCCULATION PROTEIN FLO11 / FLOCCULIN-11 / MUCIN-LIKE PROTEIN 1 / FLO11


分子量: 20563.312 Da / 分子数: 1 / 断片: FLO11 DOMAIN, UNP RESIDUES 30-211 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / 解説: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHUFFLE T7 EXPRESS / 参照: UniProt: P08640
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM NAHEPES, PH 7.5, 100 MM MGCL2, 30% PEG 400, THEN SOAKED IN THIS CONDITION CONTAINING 50 MM CACL2 ADDITIONALLY FOR 5 MIN; FOR CRYOPROTECTION THE PROTEIN ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM NAHEPES, PH 7.5, 100 MM MGCL2, 30% PEG 400, THEN SOAKED IN THIS CONDITION CONTAINING 50 MM CACL2 ADDITIONALLY FOR 5 MIN; FOR CRYOPROTECTION THE PROTEIN WAS SOAKED IN THE LATTER CONDITION CONTAINING 35% PEG 400 INSTEAD OF 30%.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.799905
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: KMC-1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.799905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→28.5 Å / Num. obs: 85769 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.05→1.11 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXAUTOMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.05→28.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 0.959 / SU ML: 0.021 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.025 / ESU R Free: 0.026 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16968 1081 1.3 %RANDOM
Rwork0.14683 ---
obs0.1471 84603 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å20 Å2
2---1.45 Å20 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→28.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 8 280 1704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021518
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.8952090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9253.0042974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.85194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3826.37580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.55515226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021848
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9561.017743
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9541.011742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2321.529939
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61.19775
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.532808
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free84.443568
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.10152982
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 71 -
Rwork0.308 6166 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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