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- PDB-4uy7: Crystal structure of Histidine bound Histidine-specific methyltra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uy7
タイトルCrystal structure of Histidine bound Histidine-specific methyltransferase EgtD from Mycobacterium smegmatis
要素HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD
キーワードTRANSFERASE / ANTIOXIDANT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / L-histidine Nalpha-methyltransferase / : / ergothioneine biosynthesis from histidine via gamma-glutamyl-hercynylcysteine sulfoxide / protein methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase EgtD-like / Histidine-specific methyltransferase, SAM-dependent / Histidine N-alpha-methyltransferase, Actinobacteria-type / Histidine N-alpha-methyltransferase / : / Histidine-specific methyltransferase, SAM-dependent / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / Histidine N-alpha-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.306 Å
データ登録者Jeong, J.H. / Kim, Y.G.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2014
タイトル: Structural Insights Into the Histidine Trimethylation Activity of Egtd from Mycobacterium Smegmatis.
著者: Jeong, J.H. / Cha, H.J. / Ha, S.C. / Rojviriya, C. / Kim, Y.G.
履歴
登録2014年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD
B: HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2734
ポリマ－71,9612
非ポリマー3122
水66737
1
A: HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1372
ポリマ－35,9801
非ポリマー1561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1372
ポリマ－35,9801
非ポリマー1561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.499, 74.499, 138.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE EGTD / HISTIDINE-ALPHA-N-METHYLTRANSFERASE / HISTIDINE-SPECIFIC METHYLTRANSFERASE


分子量: 35980.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: A0R5M8, L-histidine Nalpha-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-HIS / HISTIDINE / ヒスチジン-Nα,3-ジカチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.35 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 0.1 M TRIS PH9.0, 4 M AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 27410 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 41.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4UY5

4uy5


解像度: 2.306→29.001 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 28.83 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: FREE L-HISTIDINE BOUND IN THE ACTIVE SITE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 1997 6.2 %
Rwork0.1921 --
obs0.1957 32303 96.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.306→29.001 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 22 37 5099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085163
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1537021
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0721857
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006926
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3057-2.36340.34281390.27312050X-RAY DIFFRACTION92
2.3634-2.42720.39141310.27842101X-RAY DIFFRACTION94
2.4272-2.49860.36151400.26612106X-RAY DIFFRACTION94
2.4986-2.57920.2991420.23442116X-RAY DIFFRACTION95
2.5792-2.67130.32211360.22942123X-RAY DIFFRACTION96
2.6713-2.77820.31781430.23342162X-RAY DIFFRACTION96
2.7782-2.90450.30711400.23382135X-RAY DIFFRACTION96
2.9045-3.05750.28271450.24072179X-RAY DIFFRACTION98
3.0575-3.24880.33321490.2312198X-RAY DIFFRACTION99
3.2488-3.49930.24351490.20312209X-RAY DIFFRACTION99
3.4993-3.85070.23081420.18222216X-RAY DIFFRACTION99
3.8507-4.40630.19391500.15452227X-RAY DIFFRACTION99
4.4063-5.54510.18251440.14922230X-RAY DIFFRACTION99
5.5451-29.00280.20521470.1522254X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 79.9574 Å / Origin y: 31.905 Å / Origin z: 0.3194 Å
111213212223313233
T0.3498 Å20.1295 Å20.0723 Å2-0.3455 Å20.0693 Å2--0.2776 Å2
L0.8159 °20.4281 °2-0.3745 °2-0.8481 °2-0.3937 °2--1.5064 °2
S0.0157 Å °-0.0251 Å °0.0696 Å °-0.032 Å °0.0499 Å °0.0731 Å °-0.1311 Å °-0.122 Å °-0.0534 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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