+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4uxr | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Conserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP binding, and force generation in transport kinesins | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / MICROTUBULE | ||||||
機能・相同性 | ![]() neuronal dense core vesicle membrane / dense core granule cytoskeletal transport / anterograde neuronal dense core vesicle transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / regulation of dendritic spine development / cytoskeleton-dependent intracellular transport / regulation of dendritic spine morphogenesis / anterograde axonal transport / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity ...neuronal dense core vesicle membrane / dense core granule cytoskeletal transport / anterograde neuronal dense core vesicle transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / regulation of dendritic spine development / cytoskeleton-dependent intracellular transport / regulation of dendritic spine morphogenesis / anterograde axonal transport / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule-based movement / neuronal dense core vesicle / cytoskeletal motor activity / microtubule-based process / vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / microtubule / protein heterodimerization activity / axon / GTPase activity / synapse / dendrite / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
Model type details | CA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C | ||||||
![]() | Atherton, J. / Farabella, I. / Yu, I.M. / Rosenfeld, S.S. / Houdusse, A. / Topf, M. / Moores, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Conserved mechanisms of microtubule-stimulated ADP release, ATP binding, and force generation in transport kinesins. 著者: Joseph Atherton / Irene Farabella / I-Mei Yu / Steven S Rosenfeld / Anne Houdusse / Maya Topf / Carolyn A Moores / ![]() ![]() ![]() 要旨: Kinesins are a superfamily of microtubule-based ATP-powered motors, important for multiple, essential cellular functions. How microtubule binding stimulates their ATPase and controls force generation ...Kinesins are a superfamily of microtubule-based ATP-powered motors, important for multiple, essential cellular functions. How microtubule binding stimulates their ATPase and controls force generation is not understood. To address this fundamental question, we visualized microtubule-bound kinesin-1 and kinesin-3 motor domains at multiple steps in their ATPase cycles--including their nucleotide-free states--at ∼ 7 Å resolution using cryo-electron microscopy. In both motors, microtubule binding promotes ordered conformations of conserved loops that stimulate ADP release, enhance microtubule affinity and prime the catalytic site for ATP binding. ATP binding causes only small shifts of these nucleotide-coordinating loops but induces large conformational changes elsewhere that allow force generation and neck linker docking towards the microtubule plus end. Family-specific differences across the kinesin-microtubule interface account for the distinctive properties of each motor. Our data thus provide evidence for a conserved ATP-driven mechanism for kinesins and reveal the critical mechanistic contribution of the microtubule interface. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 68.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 35.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2767MC ![]() 2765C ![]() 2766C ![]() 2768C ![]() 2769C ![]() 2770C ![]() 2771C ![]() 4uxoC ![]() 4uxpC ![]() 4uxsC ![]() 4uxtC ![]() 4uxyC ![]() 4uy0C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 42088.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 7種, 8分子 ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/TA1.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/ALF.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/TA1.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/ALF.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
#5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-GTP / | #7: 化合物 | ChemComp-GDP / | #8: 化合物 | ChemComp-TA1 / | #9: 化合物 | ChemComp-ADP / | #10: 化合物 | ChemComp-ALF / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: 13-protofilament microtubule-bound human kinesin-3 motor domain with ADPAlFx タイプ: COMPLEX |
---|---|
緩衝液 | pH: 6.8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2012年12月10日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 100000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm / Cs: 2.3 mm |
試料ホルダ | 温度: 90 K |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 300 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-
解析
EMソフトウェア |
| |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | 詳細: FREALIGN | |||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 7 Å / 粒子像の数: 156845 / ピクセルサイズ(実測値): 1.5 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD -2767. (DEPOSITION ID: 12600). 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | |||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1VFV Accession code: 1VFV / Source name: PDB / タイプ: experimental model | |||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 7 Å | |||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7 Å
|