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- PDB-4uwx: Structure of liprin-alpha3 in complex with mDia1 Diaphanous- inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uwx
タイトルStructure of liprin-alpha3 in complex with mDia1 Diaphanous- inhibitory domain
要素
  • LIPRIN-ALPHA-3
  • PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PEPTIDE-BINDING PROTEIN / ACTIN POLYMERISATION / RHOGNBPS / SYNAPE MATURATION / CELL MOTILITY / FH1 / FH2 DOMAIN / ACTIN-NUCLEATION FACTOR - DIAPHANOUS-RELATED FORMIN
機能・相同性
機能・相同性情報


epididymosome / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / ERBB2 Regulates Cell Motility ...epididymosome / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / synaptic vesicle docking / presynaptic active zone cytoplasmic component / profilin binding / regulation of microtubule-based process / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / neurotransmitter secretion / axon midline choice point recognition / presynaptic active zone / brush border / synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / ephrin receptor signaling pathway / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / acrosomal vesicle / sensory perception of sound / brain development / small GTPase binding / spindle / ruffle membrane / neuron projection development / intracellular protein localization / presynapse / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / gene expression / transmembrane transporter binding / neuron projection / synapse / centrosome / glutamatergic synapse / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain ...Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Leucine-rich Repeat Variant / SAM domain (Sterile alpha motif) / Leucine-rich Repeat Variant / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / NICKEL (II) ION / Protein diaphanous homolog 1 / Liprin-alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Brenig, J. / de Boor, S. / Knyphausen, P. / Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Baldus, L. / Scislowski, L. / Artz, O. / Trauschies, P. / Baumann, U. ...Brenig, J. / de Boor, S. / Knyphausen, P. / Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Baldus, L. / Scislowski, L. / Artz, O. / Trauschies, P. / Baumann, U. / Neundorf, I. / Lammers, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural and Biochemical Basis for the Inhibitory Effect of Liprin-Alpha3 on Mouse Diaphanous 1 (Mdia1) Function.
著者: Brenig, J. / De Boor, S. / Knyphausen, P. / Kuhlmann, N. / Wroblowski, S. / Baldus, L. / Scislowski, L. / Artz, O. / Trauschies, P. / Baumann, U. / Neundorf, I. / Lammers, M.
履歴
登録2014年8月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22015年6月17日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1
B: PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1
C: LIPRIN-ALPHA-3
D: LIPRIN-ALPHA-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2158
ポリマ－58,8544
非ポリマー3624
水7,080393
1
A: PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1
C: LIPRIN-ALPHA-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6084
ポリマ－29,4272
非ポリマー1812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-13.3 kcal/mol
Surface area12390 Å2
手法PISA
2
B: PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1
D: LIPRIN-ALPHA-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6084
ポリマ－29,4272
非ポリマー1812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-13.2 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.090, 49.381, 106.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN DIAPHANOUS HOMOLOG 1 / DIAPHANOUS-RELATED FORMIN-1 / DRF1 / P140MDIA / MDIA1 / MDIA1


分子量: 27199.328 Da / 分子数: 2 / 断片: DIAPHANOUS-INHIBITORY DOMAIN, RESIDUES 135-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O08808
#2: タンパク質・ペプチド LIPRIN-ALPHA-3 / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE F POLYPEPTIDE-IN TERACTING PROTEIN ALPHA-3 / PTPRF- ...PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE RECEPTOR TYPE F POLYPEPTIDE-IN TERACTING PROTEIN ALPHA-3 / PTPRF-INTERACTING PROTEIN ALPHA-3 / LIPR IN-ALPHA3


分子量: 2227.567 Da / 分子数: 2 / 断片: COILED-COIL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60469
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / メチルトリス(ヒドロキシメチル)アミニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.2 M NACL, 0.1 M TRIS/HCL PH 8.0, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月20日 / 詳細: MIRRORS TOROIDAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: BARTELS SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→105.37 Å / Num. obs: 75030 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.13 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.37
反射 シェル解像度: 1.65→1.66 Å / 冗長度: 3.24 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
TRUNCATEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z2C

1z2c


解像度: 1.65→32.317 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 4.093 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2101 3777 5 %RANDOM
Rwork0.1755 ---
obs0.177 75028 99.667 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.064 Å20 Å2-0.136 Å2
2--2.16 Å20 Å2
3----2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→32.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3926 0 18 393 4337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0193985
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.023965
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0051.9975354
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.31639117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.225489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.10924.74192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.74915782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4441534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02850
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3080.21439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2950.261
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.22037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.259
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9671.8913985
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7511.9753965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5052.7595354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.8716.067516
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.45818.6923395
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 275 -
Rwork0.321 5223 -
obs--99.927 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3261-0.0494-0.32660.1150.18580.50680.0035-0.03590.0021-0.00070.0098-0.01540.00130.0249-0.01330.07390.0165-0.0030.05030.00210.096119.4759-2.1112136.3159
20.3282-0.01780.37390.02170.00340.5409-0.0008-0.0234-0.0192-0.00220.00870.0080.01570.0076-0.0080.07440.01210.00440.0427-0.00110.098486.38143.8452127.5499
32.9638-1.0686-4.06124.68361.35295.74230.1839-0.29950.0995-0.02140.1066-0.001-0.36030.4948-0.29040.0794-0.06350.0440.111-0.05040.1457124.817311.656148.5679
44.82970.22482.42641.0115-0.0013.47350.09060.1354-0.03390.0649-0.0471-0.02980.24190.1019-0.04340.12970.0209-0.00140.01070.00720.126981.3074-9.8234116.0037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A131 - 368
2X-RAY DIFFRACTION2B135 - 369
3X-RAY DIFFRACTION3C567 - 581
4X-RAY DIFFRACTION4D567 - 581

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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