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- PDB-4uss: Populus trichocarpa glutathione transferase X1-1 (GHR1), complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uss
タイトルPopulus trichocarpa glutathione transferase X1-1 (GHR1), complexed with glutathione
要素GLUTATHIONYL HYDROQUINONE REDUCTASE
キーワードTRANSFERASE / CLASS XI / POPLAR / PLASTIDS
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / PHOSPHATE ION / :
類似検索 - 構成要素
生物種POPULUS TRICHOCARPA (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lallement, P.A. / Meux, E. / Gualberto, J.M. / Dumaracay, S. / Favier, F. / Didierjean, C. / Saul, F. / Haouz, A. / Morel-Rouhier, M. / Gelhaye, E. ...Lallement, P.A. / Meux, E. / Gualberto, J.M. / Dumaracay, S. / Favier, F. / Didierjean, C. / Saul, F. / Haouz, A. / Morel-Rouhier, M. / Gelhaye, E. / Rouhier, N. / Hecker, A.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2015
タイトル: Glutathionyl-Hydroquinone Reductases from Poplar are Plastidial Proteins that Deglutathionylate Both Reduced and Oxidized Glutathionylated Quinones.
著者: Lallement, P. / Meux, E. / Gualberto, J.M. / Dumarcay, S. / Favier, F. / Didierjean, C. / Saul, F. / Haouz, A. / Morel-Rouhier, M. / Gelhaye, E. / Rouhier, N. / Hecker, A.
履歴
登録2014年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22014年12月31日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONYL HYDROQUINONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6784
ポリマ－37,1811
非ポリマー4973
水1,26170
1
A: GLUTATHIONYL HYDROQUINONE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONYL HYDROQUINONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3568
ポリマ－74,3622
非ポリマー9956
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-45.4 kcal/mol
Surface area25620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.530, 92.409, 86.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONYL HYDROQUINONE REDUCTASE


分子量: 37180.754 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-359 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE EXPRESSED PROTEIN IS DEVOID OF THE FIRST 34 AMINO ACIDS.
由来: (組換発現) POPULUS TRICHOCARPA (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: B9ICN7, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DISCREPANCIES IN SEQUENCE ARE DUE TO POLYMORPHISM. AUTHORS HAVE CLARIFIED THAT DISCREPANCIES IN ...DISCREPANCIES IN SEQUENCE ARE DUE TO POLYMORPHISM. AUTHORS HAVE CLARIFIED THAT DISCREPANCIES IN SEQUENCE ARE DUE TO POLYMORPHISM (RESIDUES 105, 175, 181, AND 185)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.64 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.82656
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月8日 / 詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.53 Å / Num. obs: 10702 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 35.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PPU

3ppu


解像度: 2.5→19.525 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 548 5.1 %
Rwork0.1834 --
obs0.1862 10702 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.525 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2479 0 30 70 2579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6683491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.561949
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002454
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.75110.31081260.23462479X-RAY DIFFRACTION100
2.7511-3.14780.31441250.23622502X-RAY DIFFRACTION100
3.1478-3.96040.24781400.18182534X-RAY DIFFRACTION100
3.9604-19.52590.17661570.14782639X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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