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万見
- PDB-4uqq: Electron density map of GluK2 desensitized state in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uqq
タイトルElectron density map of GluK2 desensitized state in complex with 2S,4R-4-methylglutamate
要素GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN / ION CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor activity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade / inhibitory postsynaptic potential / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / ionotropic glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission / behavioral fear response / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / intracellular calcium ion homeostasis / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / neuron apoptotic process / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Meyerson, J.R. / Kumar, J. / Chittori, S. / Rao, P. / Pierson, J. / Bartesaghi, A. / Mayer, M.L. / Subramaniam, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structural mechanism of glutamate receptor activation and desensitization.
著者: Joel R Meyerson / Janesh Kumar / Sagar Chittori / Prashant Rao / Jason Pierson / Alberto Bartesaghi / Mark L Mayer / Sriram Subramaniam /
要旨: Ionotropic glutamate receptors are ligand-gated ion channels that mediate excitatory synaptic transmission in the vertebrate brain. To gain a better understanding of how structural changes gate ion ...Ionotropic glutamate receptors are ligand-gated ion channels that mediate excitatory synaptic transmission in the vertebrate brain. To gain a better understanding of how structural changes gate ion flux across the membrane, we trapped rat AMPA (α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid) and kainate receptor subtypes in their major functional states and analysed the resulting structures using cryo-electron microscopy. We show that transition to the active state involves a 'corkscrew' motion of the receptor assembly, driven by closure of the ligand-binding domain. Desensitization is accompanied by disruption of the amino-terminal domain tetramer in AMPA, but not kainate, receptors with a two-fold to four-fold symmetry transition in the ligand-binding domains in both subtypes. The 7.6 Å structure of a desensitized kainate receptor shows how these changes accommodate channel closing. These findings integrate previous physiological, biochemical and structural analyses of glutamate receptors and provide a molecular explanation for key steps in receptor gating.
履歴
登録2014年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22014年10月22日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2685
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2685
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2
D: GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)398,7868
ポリマ－398,1974
非ポリマー5894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC, KAINATE 2 / GLUK2 / GLUTAMATE RECEPTOR 6 / GLUR-6 / GLUR6 / GLUK2


分子量: 99549.297 Da / 分子数: 4 / 断片: ATD LBD AND PARTIAL TMD, RESIDUES 32-908 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: I536V EXCHANGE DUE TO RNA EDITING / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42260
#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
Has protein modificationY
配列の詳細LAST 5 RESIDUES ARE GENETICALLY ENGINEERED THROMBIN SITE

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GLUK2 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 150 MM NACL, 20 MM TRIS, 1 MM 2S,4R-4- METHYLGLUTAMATE, 0.75 MM DDM
pH: 8
詳細: 150 MM NACL, 20 MM TRIS, 1 MM 2S,4R-4- METHYLGLUTAMATE, 0.75 MM DDM
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 7.6 Å / 粒子像の数: 21360
詳細: COORDINATES FROM 3KG2 WERE FIT AS SEVEN INDEPENDENT RIGID BODIES CONSISTING OF TWO ATD DIMERS FROM PDB ID 3H6G FOUR LBD MONOMERS FROM PDB 3G3F AND A TMD TETRAMER FROM PDB 3KG2 GEOMETRY AND ...詳細: COORDINATES FROM 3KG2 WERE FIT AS SEVEN INDEPENDENT RIGID BODIES CONSISTING OF TWO ATD DIMERS FROM PDB ID 3H6G FOUR LBD MONOMERS FROM PDB 3G3F AND A TMD TETRAMER FROM PDB 3KG2 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY OUTLIERS ARE THOSE PRESENT IN PDB 3H6G 3G3F AND 3KG2 USED FOR RIGID BODY FITS SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2685. (DEPOSITION ID: 12610).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13H6G

3h6g

13H6G1PDBexperimental model
23G3F

3g3f

13G3F2PDBexperimental model
33KG2

3kg2

13KG23PDBexperimental model
精密化最高解像度: 7.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22041 0 40 0 22081

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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