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- PDB-4uqi: AP2 controls clathrin polymerization with a membrane-activated switch -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uqi
タイトルAP2 controls clathrin polymerization with a membrane-activated switch
要素(AP-2 COMPLEX SUBUNIT ...) x 4
キーワードENDOCYTOSIS / PROTEIN TRANSPORT / LIPID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / VLDLR internalisation and degradation / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / Recycling pathway of L1 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Recycling pathway of L1 / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / LDL clearance / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / coronary vasculature development / positive regulation of protein localization to membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / aorta development / ventricular septum development / Neutrophil degranulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of endocytosis / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of protein localization to plasma membrane / VLDLR internalisation and degradation / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol binding / MHC class II antigen presentation / protein serine/threonine kinase binding / intracellular protein transport / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / endocytic vesicle membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain ...Beta-Lactamase - #60 / Mu homology domain, subdomain B / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Beta-Lactamase / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Kelly, B.T. / Graham, S.C. / Liska, N. / Dannhauser, P.N. / Hoening, S. / Ungewickell, E.J. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Clathrin Adaptors. Ap2 Controls Clathrin Polymerization with a Membrane-Activated Switch.
著者: Kelly, B.T. / Graham, S.C. / Liska, N. / Dannhauser, P.N. / Honing, S. / Ungewickell, E.J. / Owen, D.J.
履歴
登録2014年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22020年10月7日Group: Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_database_status / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_database_status.status_code_sf ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT ALPHA-2
B: AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA
M: AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU
S: AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,0246
ポリマ－212,3294
非ポリマー6952
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21000 Å2
ΔGint-98.2 kcal/mol
Surface area71240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.300, 121.300, 259.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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AP-2 COMPLEX SUBUNIT ... , 4種, 4分子 ABMS

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT ALPHA-2 / 100 KDA COATED VESICLE PROTEIN C / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT ALPHA-2 / ADAPTOR ...100 KDA COATED VESICLE PROTEIN C / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT ALPHA-2 / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT ALPHA-2 / ALPHA-ADAPTIN C / ALPHA2-ADAPTIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA-C LARGE CHAIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN ALPHA C SUBUNIT / AP2 CLATHRIN ADAPTOR


分子量: 70310.062 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA SUBUNIT TRUNK DOMAIN, RESIDUES 1-620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P18484
#2: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT BETA / AP105B / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT BETA / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT BETA ...AP105B / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT BETA / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT BETA / BETA-2-ADAPTIN / BETA-ADAPTIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 BETA LARGE CHAIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN BETA SUBUNIT


分子量: 73935.914 Da / 分子数: 1
断片: BETA 2 SUBUNIT EXTENDED TRUNK DOMAIN, RESIDUES 1-651
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P63010
#3: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT MU / AP-2 MU CHAIN / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT MU / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT ...AP-2 MU CHAIN / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT MU / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT MU / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MU MEDIUM CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP50 / MU2-ADAPTIN / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN


分子量: 51044.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P84092
#4: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT SIGMA / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT SIGMA / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT SIGMA / ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 SUBUNIT SIGMA / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 SUBUNIT SIGMA / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN 2 SIGMA SMALL CHAIN / CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP17 / CLATHRIN COAT-ASSOCIATED PROTEIN AP17 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 17 KDA PROTEIN / SIGMA-ADAPTIN 3B / SIGMA2-ADAPTIN


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PMW172K / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P62743

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非ポリマー , 3種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CHAIN A: GLU INSERTED BETWEEN RESIDUES 271 AND 272 CHAIN M: MYC TAG INSERTED BETWEEN RESIDUES 236 AND 237

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.37 %
解説: SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT FROM AN ISOMORPHOUS MODEL
結晶化pH: 6.2
詳細: 18% PEG1000, 10MM NA/K PHOSPHATE PH 6.2, 200MM NACL, 4MM DTT, IP6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→97.37 Å / Num. obs: 55666 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 74.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.79→2.86 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VGL

2vgl


解像度: 2.79→97.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 33.604 / SU ML: 0.302 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.378 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 2824 5.1 %RANDOM
Rwork0.20292 ---
obs0.20573 52840 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.089 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20.11 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→97.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13849 0 37 3 13889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01914130
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0213921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5381.97619140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.152331999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.32851727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54524.369634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.55152599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7751592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.22228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02115693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.023123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5733.9326931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5733.9326930
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4195.8978650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4195.8978651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.824.1057197
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.824.1057194
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.8176.09810488
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.90731.25616319
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.90731.25716320
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.792→2.865 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 205 -
Rwork0.277 3869 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1768-1.7552.27684.5335-0.68925.03210.06080.3798-0.1216-0.27430.00960.2610.0065-0.1152-0.07040.2522-0.0364-0.0340.46330.06650.026688.32445.293-15.89
21.2277-0.1569-0.17141.2265-0.12664.54860.01770.1725-0.1793-0.05740.0115-0.15060.60690.3437-0.02910.19570.0493-0.02590.2295-0.04160.0566103.52525.87912.424
37.361-1.1816-2.89550.24540.48751.4075-0.0935-0.27790.16490.15640.03140.0125-0.05460.00090.0620.46310.02260.00110.4778-0.07550.138365.42935.77544.473
44.2922-0.1116-0.32442.79370.47824.4126-0.1551-0.3278-0.24970.38580.22640.3924-0.0176-0.4808-0.07130.39330.11970.14660.7658-0.03930.328533.31734.29648.463
54.0296-3.28871.01117.6887-1.21610.3418-0.221-0.02530.35830.21990.16620.11-0.2248-0.01220.05480.51820.06780.07470.46290.10070.432383.99768.6762.553
64.88590.7291-0.96510.98860.23950.75750.2009-0.68091.0010.20860.04910.3121-0.535-0.0535-0.250.9560.17840.2790.70160.05091.119255.99781.05115.122
74.0297-0.995-0.84044.63680.35651.98430.6820.74840.3961-0.115-0.26850.6162-0.3406-0.7789-0.41350.30930.27570.12740.99240.24970.465832.556.22710.74
84.84251.2115-4.22931.9329-2.29666.6019-0.1510.3012-0.30720.14070.04670.25950.5757-0.90680.10430.3424-0.0774-0.06920.9401-0.17380.462128.92929.16519.016
95.9201-0.13062.16712.68380.5434.1367-0.0066-0.264-1.1263-0.00470.10680.29920.7031-1.0208-0.10030.6162-0.15570.14270.83540.03850.673231.26520.30839.272
1019.9609-3.76650.88150.7546-0.18368.64570.1083-1.12320.38390.1010.105-0.0728-0.1906-0.7032-0.21330.5875-0.07240.13550.57450.03550.515140.9858.68124.816
1110.3088-0.93162.42810.2792-1.38087.57780.17550.67861.6763-0.09180.0895-0.06180.5593-0.5531-0.2650.56470.0824-0.06530.5472-0.08390.495651.15746.06937.172
128.1821-2.9213-1.87591.05190.77942.26060.38771.0910.0765-0.1281-0.3331-0.0010.22120.4818-0.05460.8732-0.0035-0.13930.7786-0.09960.616950.09139.44724.623
134.49010.6194-2.46253.2524-1.4424.77730.44210.5730.46650.1615-0.0643-0.1616-0.2113-0.3267-0.37780.27210.19070.05180.51620.15420.559561.27159.047.241
148.82960.51217.29331.75790.40866.22520.0090.17910.1943-0.3534-0.06390.3753-0.12770.12230.05490.23590.03190.00230.2614-0.00120.133551.57327.1420.347
154.03860.31814.38790.79580.38975.611-0.18570.45750.3247-0.24580.01080.1035-0.40280.52270.17490.2702-0.0159-0.0160.2995-0.00560.080358.8529.9452.471
168.0226-3.69761.73447.1423-0.91865.54550.1528-0.5612-0.43260.4990.0246-0.08610.4554-0.39-0.17740.3766-0.1384-0.00150.31230.03120.04764.36116.69129.808
1716.6285-5.34332.78412.5743-4.787512.91440.21620.1069-0.06750.5138-0.2495-2.18420.88551.90840.03330.67910.0997-0.22060.4876-0.09390.665183.57911.9831.593
187.0025-1.38986.06311.7047-1.59396.49060.1548-0.30440.0067-0.09230.03420.49040.0416-0.5149-0.1890.20430.0442-0.00150.2701-0.02330.177949.78227.5366.114
195.02480.93750.96041.7574-1.24716.9296-0.1430.14830.30920.0090.1530.2099-0.2142-0.5303-0.010.10410.0451-0.02070.24770.00320.036783.54138.42110.34
201.74280.7885-0.24462.6527-1.11154.3258-0.01080.04630.2315-0.04040.0573-0.0418-0.22420.0316-0.04650.08790.0328-0.00940.2095-0.00410.044995.70742.9888.52
211.31492.65831.31647.11492.17462.22140.0465-0.0218-0.110.060.1165-0.18810.16570.3271-0.1630.12730.0655-0.03760.2881-0.01370.0196104.6835.5299.632
227.74164.40267.47865.44223.478515.1423-0.21950.3538-0.2453-0.35670.0986-0.3605-0.6245-0.04020.12080.21520.0274-0.01310.3535-0.01960.1304110.37941.84-1.904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2A77 - 332
3X-RAY DIFFRACTION3A333 - 538
4X-RAY DIFFRACTION4A539 - 608
5X-RAY DIFFRACTION5B4 - 78
6X-RAY DIFFRACTION6B79 - 247
7X-RAY DIFFRACTION7B248 - 364
8X-RAY DIFFRACTION8B365 - 456
9X-RAY DIFFRACTION9B457 - 552
10X-RAY DIFFRACTION10B553 - 582
11X-RAY DIFFRACTION11B618 - 623
12X-RAY DIFFRACTION12B624 - 635
13X-RAY DIFFRACTION13M1 - 141
14X-RAY DIFFRACTION14M159 - 222
15X-RAY DIFFRACTION15M240 - 292
16X-RAY DIFFRACTION16M293 - 368
17X-RAY DIFFRACTION17M369 - 384
18X-RAY DIFFRACTION18M385 - 435
19X-RAY DIFFRACTION19S1 - 61
20X-RAY DIFFRACTION20S62 - 118
21X-RAY DIFFRACTION21S119 - 132
22X-RAY DIFFRACTION22S133 - 142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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