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- PDB-4um2: Crystal structure of the TPR domain of SMG6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4um2
タイトルCrystal structure of the TPR domain of SMG6
要素TELOMERASE-BINDING PROTEIN EST1A
キーワードTELOMERASE-BINDING PROTEIN / NONSENSE MEDIATED MRNA DECAY (NMD) / TPR DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dephosphorylation / negative regulation of telomere capping / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding ...regulation of dephosphorylation / negative regulation of telomere capping / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / DNA polymerase binding / RNA endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / ciliary basal body / nucleolus / RNA binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Telomerase activating protein Est1-like, N-terminal / Telomerase activating protein Est1 / DNA/RNA-binding domain, Est1-type / Est1/Ebs1-like / Est1 DNA/RNA binding domain / PIN domain / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase-binding protein EST1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chakrabarti, S. / Bonneau, F. / Schuessler, S. / Eppinger, E. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Phospho-Dependent and Phospho-Independent Interactions of the Helicase Upf1 with the Nmd Factors Smg5-Smg7 and Smg6.
著者: Chakrabarti, S. / Bonneau, F. / Schussler, S. / Eppinger, E. / Conti, E.
履歴
登録2014年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月27日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TELOMERASE-BINDING PROTEIN EST1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3732
ポリマ－67,2811
非ポリマー921
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.080, 80.676, 124.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TELOMERASE-BINDING PROTEIN EST1A / SMG6 / EST1-LIKE PROTEIN A / EVER SHORTER TELOMERES 1A / SMG-6 HOMOLOG / TELOMERASE SUBUNIT EST1A / HSMG5/7A


分子量: 67280.852 Da / 分子数: 1 / 断片: TETRATRICOPEPTIDE REPEAT, RESIDUES 580-1166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: Q86US8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細STRUCTURE COVERS RESIDUES 580-1159 OF THE ABOVE SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.95 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 50MM MES PH 5.5, 200MM AMMONIUM ACETATE, 2.5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.3 Å / Num. obs: 37397 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.9 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELX位相決定
PHENIXAUTOSOL位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→49.2 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.84 / 位相誤差: 26.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2371 3537 5 %
Rwork0.2062 --
obs0.2078 37317 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3820 0 6 64 3890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0815310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5651378
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044631
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005677
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12880.32451410.29042752X-RAY DIFFRACTION100
2.1288-2.15920.341330.2732643X-RAY DIFFRACTION100
2.1592-2.19140.29541330.26832689X-RAY DIFFRACTION100
2.1914-2.22570.33591230.26472726X-RAY DIFFRACTION100
2.2257-2.26210.33881430.28482647X-RAY DIFFRACTION99
2.2621-2.30120.27561290.24882704X-RAY DIFFRACTION100
2.3012-2.3430.24951430.22932649X-RAY DIFFRACTION100
2.343-2.38810.26571490.23142691X-RAY DIFFRACTION100
2.3881-2.43680.27361260.22182687X-RAY DIFFRACTION100
2.4368-2.48980.26581210.22892703X-RAY DIFFRACTION100
2.4898-2.54770.28171650.22282654X-RAY DIFFRACTION100
2.5477-2.61140.33031240.2312683X-RAY DIFFRACTION100
2.6114-2.6820.32151560.23652700X-RAY DIFFRACTION100
2.682-2.76090.31491320.24942631X-RAY DIFFRACTION100
2.7609-2.850.27671670.23962676X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.95190.29011540.24032652X-RAY DIFFRACTION100
2.9519-3.07010.34331370.23782698X-RAY DIFFRACTION100
3.0701-3.20980.20231180.22572705X-RAY DIFFRACTION100
3.2098-3.37890.22551150.2182716X-RAY DIFFRACTION100
3.3789-3.59060.24811460.20792654X-RAY DIFFRACTION100
3.5906-3.86770.21911500.18882695X-RAY DIFFRACTION100
3.8677-4.25670.2121330.172689X-RAY DIFFRACTION100
4.2567-4.87220.16261570.1582656X-RAY DIFFRACTION100
4.8722-6.13660.20021670.19962666X-RAY DIFFRACTION100
6.1366-49.21320.20561750.17452642X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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