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万見
- PDB-4uc6: N-terminal globular domain of the RSV Nucleoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uc6
タイトルN-terminal globular domain of the RSV Nucleoprotein
要素(NUCLEOPROTEIN) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / RESPIRATORY SYNCYTIAL VIRUS / RIBONUCLEOPROTEIN / NUCLEOCAPSID / PHOSPHOPROTEIN / ANTIVIRAL COMPOUNDS / HALOGEN BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


Respiratory syncytial virus genome transcription / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Respiratory syncytial virus genome replication / helical viral capsid / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry ...Respiratory syncytial virus genome transcription / Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated suppression of host PKR/eIFalpha signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Respiratory syncytial virus genome replication / helical viral capsid / RSV-host interactions / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / Maturation of hRSV A proteins / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / viral capsid / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Pneumovirus nucleocapsid protein / Pneumovirus nucleocapsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HUMAN RESPIRATORY SYNCYTIAL VIRUS A2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ouizougun-Oubari, M. / Pereira, N. / Tarus, B. / Galloux, M. / Tortorici, M.-A. / Hoos, S. / Baron, B. / England, P. / Bontems, F. / Rey, F.A. ...Ouizougun-Oubari, M. / Pereira, N. / Tarus, B. / Galloux, M. / Tortorici, M.-A. / Hoos, S. / Baron, B. / England, P. / Bontems, F. / Rey, F.A. / Eleouet, J.-F. / Sizun, C. / Slama-Schwok, A. / Duquerroy, S.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2015
タイトル: A Druggable Pocket at the Nucleocapsid/Phosphoprotein Interaction Site of the Human Respiratory Syncytial Virus.
著者: Ouizougun-Oubari, M. / Pereira, N. / Tarus, B. / Galloux, M. / Lassoued, S. / Fix, J. / Tortorici, M.A. / Hoos, S. / Baron, B. / England, P. / Desmaele, D. / Couvreur, P. / Bontems, F. / Rey, ...著者: Ouizougun-Oubari, M. / Pereira, N. / Tarus, B. / Galloux, M. / Lassoued, S. / Fix, J. / Tortorici, M.A. / Hoos, S. / Baron, B. / England, P. / Desmaele, D. / Couvreur, P. / Bontems, F. / Rey, F.A. / Eleouet, J.F. / Sizun, C. / Slama-Schwok, A. / Duquerroy, S.
履歴
登録2014年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEOPROTEIN
B: NUCLEOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7795
ポリマ－52,4912
非ポリマー2883
水2,702150
1
A: NUCLEOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2661
ポリマ－26,2661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NUCLEOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5124
ポリマ－26,2241
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.710, 134.110, 50.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 NUCLEOPROTEIN / PROTEIN N / NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量: 26266.316 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL GLOBULAR DOMAIN, RESIDUES 31-252 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN RESPIRATORY SYNCYTIAL VIRUS A2 (ウイルス)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03418
#2: タンパク質 NUCLEOPROTEIN / PROTEIN N / NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量: 26224.211 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL GLOBULAR DOMAIN, RESIDUES 31-252 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN RESPIRATORY SYNCYTIAL VIRUS A2 (ウイルス)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03418
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL MGS- AND C-TERMINAL -LEHHHHHH AMINO ACIDS COMES FROM CLONING. SEQUENCE NUMBERING ...N-TERMINAL MGS- AND C-TERMINAL -LEHHHHHH AMINO ACIDS COMES FROM CLONING. SEQUENCE NUMBERING ACCORDING TO P03418 ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 28255 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 35.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WJ8

2wj8


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9434 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9203 / SU R Cruickshank DPI: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.212 / SU Rfree Blow DPI: 0.174 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.173
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2272 1428 5.06 %RANDOM
Rwork0.1875 ---
obs0.1895 28202 97.46 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.269 Å20 Å20 Å2
2---0.3699 Å20 Å2
3----7.8991 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.292 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3467 0 15 150 3632
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013573HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14810HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1304SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes84HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes524HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3573HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.81
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.27
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion473SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4225SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2781 144 5.2 %
Rwork0.2179 2625 -
all0.221 2769 -
obs--97.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.526-0.9485-0.72492.37240.54181.87980.16450.3257-0.4117-0.1828-0.08610.2052-0.103-0.0893-0.0784-0.15210.0134-0.0178-0.1471-0.0332-0.07812.684416.8310.3703
22.12440.0761-0.07371.47590.47951.9829-0.02080.20380.05080.0055-0.02310.005-0.01630.06640.0439-0.0946-0.0045-0.0092-0.11290.0013-0.073110.181347.6396-23.9099
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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