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- PDB-4ua3: Crystal structure of selenomethionine labeled SpNatD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ua3
タイトルCrystal structure of selenomethionine labeled SpNatD
要素Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase / GNAT fold / N-terminal acetylation / acetyl-CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal L-serine Nalpha-acetyltransferase NatD / histone H2A acetyltransferase activity / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / cell division site / protein maturation / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 40 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-alpha-acetyltransferase 40
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM060293 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The Molecular Basis for Histone H4- and H2A-Specific Amino-Terminal Acetylation by NatD.
著者: Magin, R.S. / Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
履歴
登録2014年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c
B: Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2555
ポリマ－46,6852
非ポリマー1,5713
水4,216234
1
A: Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1453
ポリマ－23,3421
非ポリマー8032
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1102
ポリマ－23,3421
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.701, 42.629, 85.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-409-

HOH

21A-431-

HOH

31A-432-

HOH

41A-443-

HOH

51A-449-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized N-acetyltransferase C825.04c


分子量: 23342.291 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 13-204 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: SPCC825.04c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9USH6, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.38 % / Mosaicity: 0.279 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350 and 200 mM potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月1日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 34839 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 17.4 % / Biso Wilson estimate: 27.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 16.7 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→35.36 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 3352 4.97 %
Rwork0.179 --
obs0.182 67462 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3132 0 97 234 3463
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073310
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0784480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1861181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005548
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11A1615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.87840.39391240.27292438X-RAY DIFFRACTION94
1.8784-1.90640.38131370.25462686X-RAY DIFFRACTION98
1.9064-1.93620.29471390.24382650X-RAY DIFFRACTION99
1.9362-1.96790.31571410.21212677X-RAY DIFFRACTION99
1.9679-2.00190.33511360.20722652X-RAY DIFFRACTION99
2.0019-2.03830.3131500.20532768X-RAY DIFFRACTION99
2.0383-2.07750.22611300.19412607X-RAY DIFFRACTION99
2.0775-2.11990.25691420.18872706X-RAY DIFFRACTION99
2.1199-2.1660.33181380.19472662X-RAY DIFFRACTION99
2.166-2.21630.24441450.19332646X-RAY DIFFRACTION100
2.2163-2.27170.38631400.19472750X-RAY DIFFRACTION99
2.2717-2.33320.30861430.19372626X-RAY DIFFRACTION99
2.3332-2.40180.28841360.18542672X-RAY DIFFRACTION100
2.4018-2.47930.25761460.18052702X-RAY DIFFRACTION100
2.4793-2.56790.26551410.1972675X-RAY DIFFRACTION99
2.5679-2.67070.28021420.20282741X-RAY DIFFRACTION100
2.6707-2.79220.30841370.2022668X-RAY DIFFRACTION100
2.7922-2.93930.31371410.19692697X-RAY DIFFRACTION100
2.9393-3.12340.23541390.19232648X-RAY DIFFRACTION100
3.1234-3.36430.26271430.18692708X-RAY DIFFRACTION100
3.3643-3.70260.20971390.16192676X-RAY DIFFRACTION100
3.7026-4.23760.17771430.16062722X-RAY DIFFRACTION100
4.2376-5.3360.19111420.13552696X-RAY DIFFRACTION100
5.336-35.36550.15971380.16812637X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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