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万見
- PDB-4u5y: Crystal Structure of the complex between the GNAT domain of S. li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u5y
タイトルCrystal Structure of the complex between the GNAT domain of S. lividans PAT and the acetyl-CoA synthetase C-terminal domain of S. enterica
要素
  • Acetyl-coenzyme A synthetase
  • Acyl-CoA synthetase
キーワードLIGASE / GNAT / COMPLEX / ACETYLATION / PAT
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyltransferase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ANL, C-terminal domain / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 ...Succinyl-CoA synthetase-like, flavodoxin domain / Succinyl-CoA ligase like flavodoxin domain / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ANL, C-terminal domain / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-CoA synthetase / Acyl-CoA synthetase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lividans TK24 (バクテリア)
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Paratyphi B str. ATCC 10719 (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.926 Å
データ登録者Taylor, K.C. / Tucker, A.C. / Rank, K.C. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
USPHSGM062203 米国
USPHSGM083987 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Insights into the specificity of lysine acetyltransferases.
著者: Tucker, A.C. / Taylor, K.C. / Rank, K.C. / Rayment, I. / Escalante-Semerena, J.C.
履歴
登録2014年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月26日Group: Database references
改定 1.22015年1月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA synthetase
D: Acetyl-coenzyme A synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3974
ポリマ－36,2052
非ポリマー1922
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.478, 66.524, 138.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-330-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Acyl-CoA synthetase


分子量: 21669.332 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-194 / 変異: S73C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lividans TK24 (バクテリア)
遺伝子: SSPG_01886 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D6EP29, UniProt: A0A7U8YS53*PLUS
#2: タンパク質 Acetyl-coenzyme A synthetase / Acs / Acetate--CoA ligase / Acyl-activating enzyme


分子量: 14535.637 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 518-652 / 変異: H567C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Paratyphi B str. ATCC 10719 (サルモネラ菌)
遺伝子: acs, SEEPB719_19728 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V1Q8H8, acetate-CoA ligase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 11.2% (w/v) polyethylene glycol 8000, 100 mM 1,4-piperazinediethanesulfonic acid pH 6.5, 120 mM Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月14日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: Water cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 22055 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/av σ(I): 30.5 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル解像度: 1.92→1.95 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NXY, 1PG4

4nxy

1pg4


解像度: 1.926→21.632 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2394 1035 4.69 %Random Selection
Rwork0.1868 ---
obs0.1893 22055 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.926→21.632 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 10 185 2396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082254
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0443055
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.487825
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005398
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9264-2.02790.28191554.690.2005281195
2.0279-2.15480.24661330.18532997100
2.1548-2.3210.23031330.18873017100
2.321-2.55430.24221580.20262997100
2.5543-2.92310.23091430.20573006100
2.9231-3.67990.23971510.18343058100
3.6799-21.63340.23271620.1716313499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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