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- PDB-4tyo: PPIase in complex with a non-phosphate small molecule inhibitor. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tyo
タイトルPPIase in complex with a non-phosphate small molecule inhibitor.
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードISOMERASE/ISOMERASE INHIBITOR / SBDD / PPIase / Cell cycle / Isomerase / Small Molecule / Nucleus / Phosphoprotein / Rotamase / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE / ISOMERASE-ISOMERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / protein peptidyl-prolyl isomerization / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / : / positive regulation of GTPase activity / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / regulation of protein stability / tau protein binding / negative regulation of protein catabolic process / neuron differentiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-39X / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Ferre, R.A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Structure-based design of novel human Pin1 inhibitors (III): Optimizing affinity beyond the phosphate recognition pocket.
著者: Guo, C. / Hou, X. / Dong, L. / Marakovits, J. / Greasley, S. / Dagostino, E. / Ferre, R. / Catherine Johnson, M. / Humphries, P.S. / Li, H. / Paderes, G.D. / Piraino, J. / Kraynov, E. / Murray, B.W.
履歴
登録2014年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2636
ポリマ－27,3242
非ポリマー9394
水2,900161
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1323
ポリマ－13,6621
非ポリマー4692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1323
ポリマ－13,6621
非ポリマー4692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.559, 36.525, 51.251
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 13662.197 Da / 分子数: 2 / 断片: PPIase Domain, UNP residues 45-163 / 変異: K77Q, K82Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-39X / 3-(6-fluoro-1H-benzimidazol-2-yl)-N-(naphthalen-2-ylcarbonyl)-D-alanine


分子量: 377.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16FN3O3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.8 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10mM DTT, 100mM Hepes, 0.1% (v/v) NP-40, 1.6M NaCitrate. Compound in 5%DMSO soaked in to apo crystals @ 250uM.

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月17日 / 詳細: OSMIC
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. obs: 21138 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.75 % / Biso Wilson estimate: 28.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Χ2: 2.115 / Net I/av σ(I): 32.231 / Net I/σ(I): 32.2 / Num. measured all: 79424
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 2.71 / Num. unique all: 2252 / Rsym value: 0.501 / Χ2: 3.084 / Rejects: 0 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
BUSTER2.11.4精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.75→18.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9558 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU R Cruickshank DPI: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.134 / SU Rfree Blow DPI: 0.117 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.115
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2109 1079 5.1 %RANDOM
Rwork0.1866 ---
obs0.1878 21137 95.11 %-
原子変位パラメータBiso max: 95.92 Å2 / Biso mean: 28.65 Å2 / Biso min: 16.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.066 Å20 Å23.4976 Å2
2---1.1088 Å20 Å2
3---2.1749 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→18.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1778 0 98 161 2037
Biso mean--29.57 37.25 -
残基数----228
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d692SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes53HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes360HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1935HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion241SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2487SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1935HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2628HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.1
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.87
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.82 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 139 5.55 %
Rwork0.2376 2365 -
all0.2393 2504 -
obs--95.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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