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万見
- PDB-4txw: Crystal structure of CBM32-4 from the Clostridium perfringens NagH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4txw
タイトルCrystal structure of CBM32-4 from the Clostridium perfringens NagH
要素Hyaluronoglucosaminidase
キーワードcarbohydrate-binding module / B-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


hyaluronoglucosaminidase / hyalurononglucosaminidase activity / carbohydrate derivative metabolic process / protein modification process => GO:0036211 / polysaccharide catabolic process / beta-N-acetylglucosaminidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Hyaluronidase post-catalytic domain-like / FIVAR domain / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 ...: / Hyaluronidase post-catalytic domain-like / FIVAR domain / Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Dockerin domain superfamily / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding domain-like / Glycosyl hydrolase, all-beta / Galactose-binding-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hyaluronoglucosaminidase / Hyaluronoglucosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Grondin, J.M. / Ficko-Blean, E. / Boraston, A.B. / Smith, S.P.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 68913 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Solution Structure and Dynamics of Full-length GH84A, a multimodular B-N-acetylglucosaminidase from Clostridium perfringens
著者: Grondin, J.M. / Chitayat, S. / Ficko-Blean, E. / Czjzek, M. / Boraston, A.B. / Smith, S.P.
履歴
登録2014年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hyaluronoglucosaminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1374
ポリマ－18,9951
非ポリマー1423
水5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.102, 64.709, 37.723
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Hyaluronoglucosaminidase


分子量: 18995.051 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1067-1229 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
株: ATCC 13124 / NCTC 8237 / Type A / 遺伝子: nagH, CPF_0184 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q0TUP2, UniProt: A0A0H2YRL1*PLUS, hyaluronoglucosaminidase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Full sequence of expressed protein is: ...Full sequence of expressed protein is: MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMASVYEPSLVDAYVGDDGAKKAVDGDLKTRVKFLGAPSTGDTIVYDLGQEILVDNLKYVVLDTEVDHVRDGKIQLSLDGETWTDAINIGDGVENGVDDMFSTPLKNGYKHGNQSGGIVPIDSAYVEGDNLNQKARYVRILFTAPYRHRWTVINELMINNGEYIPTVNDPT, the sequence "MGSSHHHHHHSSGLVPR" was removed via thrombin cleavage prior to crystallization.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 12% PEG 20K 0.1M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→19.62 Å / Num. obs: 31314 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.58 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 75.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1678精密化
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→19.617 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 17.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1706 1586 5.07 %
Rwork0.1489 --
obs0.15 31301 94.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.617 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1227 0 6 303 1536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061279
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0731740
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.795466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004229
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4001-1.44520.4221170.39712095X-RAY DIFFRACTION74
1.4452-1.49690.27051510.252613X-RAY DIFFRACTION92
1.4969-1.55680.211380.18462657X-RAY DIFFRACTION94
1.5568-1.62760.18241590.1662686X-RAY DIFFRACTION95
1.6276-1.71340.19551410.16192752X-RAY DIFFRACTION96
1.7134-1.82070.20551370.16452722X-RAY DIFFRACTION96
1.8207-1.96110.16921240.14792796X-RAY DIFFRACTION97
1.9611-2.15820.15761480.13552811X-RAY DIFFRACTION98
2.1582-2.470.16251470.14362830X-RAY DIFFRACTION99
2.47-3.110.15861690.14752853X-RAY DIFFRACTION100
3.11-19.61850.15121550.12672900X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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