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- PDB-4tq5: Structure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tq5
タイトルStructure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus
要素prenyltransferase
キーワードTRANSFERASE / prenyltransferase / membrane protein / Structural Genomics / New York Consortium on Membrane Protein Structure / NYCOMPS / PSI-Biology
機能・相同性: / UbiA prenyltransferase family / UbiA prenyltransferase superfamily / UbiA prenyltransferase family / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / metal ion binding / plasma membrane / Bacteriochlorophyll synthase, 33 kDa subunit
機能・相同性情報
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2023 Å
データ登録者Huang, H. / Levin, E.J. / Bai, Y. / Zhou, M. / New York Consortium on Membrane Protein Structure (NYCOMPS)
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK088057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098878 米国
American Heart Association12EIA8850017 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)R12MZ 米国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure of a Membrane-Embedded Prenyltransferase Homologous to UBIAD1.
著者: Huang, H. / Levin, E.J. / Liu, S. / Bai, Y. / Lockless, S.W. / Zhou, M.
履歴
登録2014年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity.pdbx_description / _entity.src_method ..._entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_radiation_wavelength ...chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / refine_hist / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9672
ポリマ－33,6751
非ポリマー2921
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.922, 61.922, 248.752
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 prenyltransferase


分子量: 33674.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: AF_1648 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O28625
#2: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7 / 詳細: 12.5% PEG 20000, 100 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 21 % / 数: 197115 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Χ2: 0.87 / D res high: 3.2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 9401 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
8.675010.031.10219.6
6.898.6710.0511.10220.4
6.026.8910.0940.99821
5.476.0210.1320.98621.5
5.085.4710.1351.00321.6
4.785.0810.1251.02221.6
4.544.7810.1280.92822.1
4.344.5410.130.89321.8
4.184.3410.1360.82222
4.034.1810.1730.8422.2
3.914.0310.2370.81622.4
3.793.9110.2950.80321.8
3.693.7910.4070.78722.1
3.63.6910.4340.80122.2
3.523.610.5850.74822.3
3.453.5210.5780.76521.6
3.383.4510.8350.74220.5
3.313.3810.9620.74718.9
3.263.3110.9530.75617.8
3.23.2610.73715.9
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 9401 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 21 % / Biso Wilson estimate: 88.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Χ2: 0.874 / Net I/av σ(I): 27.727 / Net I/σ(I): 4.9 / Num. measured all: 197115
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
3.2-3.2615.94670.73798.7
3.26-3.3117.84390.7561000.953
3.31-3.3818.94640.7471000.962
3.38-3.4520.54820.7421000.835
3.45-3.5221.64370.7651000.578
3.52-3.622.34810.7481000.585
3.6-3.6922.24580.8011000.434
3.69-3.7922.14530.7871000.407
3.79-3.9121.84820.8031000.295
3.91-4.0322.44460.8161000.237
4.03-4.1822.24670.841000.173
4.18-4.34224680.8221000.136
4.34-4.5421.84670.8931000.13
4.54-4.7822.14770.9281000.128
4.78-5.0821.64721.0221000.125
5.08-5.4721.64631.0031000.135
5.47-6.0221.54760.9861000.132
6.02-6.89214930.9981000.094
6.89-8.6720.44821.1021000.051
8.67-5019.65271.1021000.03

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2023→49.244 Å / FOM work R set: 0.6879 / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.3 / 位相誤差: 36.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2886 1715 9.81 %Random
Rwork0.2512 15766 --
obs0.2548 17481 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 169.77 Å2 / Biso mean: 95.78 Å2 / Biso min: 61.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2023→49.244 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2149 0 20 0 2169
Biso mean--108.62 --
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9523051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033357
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.776770
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2023-3.29650.46621410.39381281142298
3.2965-3.40280.4241420.32121333147599
3.4028-3.52440.33471400.29321283142399
3.5244-3.66550.33311540.2961338149299
3.6655-3.83230.30871400.237813171457100
3.8323-4.03420.33251420.232612941436100
4.0342-4.28680.32421480.24391326147499
4.2868-4.61760.27331460.225512821428100
4.6176-5.08190.26291380.207213651503100
5.0819-5.81620.25721410.2512951436100
5.8162-7.3240.2581380.25313321470100
7.324-49.24960.24471450.24731320146599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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