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- PDB-4tn3: Structure of the BBox-Coiled-coil region of Rhesus Trim5alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tn3
タイトルStructure of the BBox-Coiled-coil region of Rhesus Trim5alpha
要素TRIM5/cyclophilin A fusion protein/T4 Lysozyme chimera
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Trim protein Coiled-coil scaffold retroviral restriction factor
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / autophagy / ubiquitin-protein transferase activity / cell wall macromolecule catabolic process / protein folding / lysozyme / lysozyme activity / defense response to virus ...viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / autophagy / ubiquitin-protein transferase activity / cell wall macromolecule catabolic process / protein folding / lysozyme / lysozyme activity / defense response to virus / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / innate immune response / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tripartite motif-containing protein 5 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Classic Zinc Finger / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. ...Tripartite motif-containing protein 5 / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Classic Zinc Finger / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Lysozyme - #40 / Double Stranded RNA Binding Domain / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM5 / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Macaca mulatta (アカゲザル)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1989 Å
データ登録者Kirkpatrick, J.J. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A. / Goldstone, D.C.
資金援助 ニュージーランド, 英国, 2件
組織認可番号国
NZ GovernmentRDF-UOA1102 ニュージーランド
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U117565647 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural studies of postentry restriction factors reveal antiparallel dimers that enable avid binding to the HIV-1 capsid lattice.
著者: Goldstone, D.C. / Walker, P.A. / Calder, L.J. / Coombs, P.J. / Kirkpatrick, J. / Ball, N.J. / Hilditch, L. / Yap, M.W. / Rosenthal, P.B. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A.
履歴
登録2014年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIM5/cyclophilin A fusion protein/T4 Lysozyme chimera
B: TRIM5/cyclophilin A fusion protein/T4 Lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9316
ポリマ－92,6702
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9980 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area41510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.118, 59.745, 146.962
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Dimer confirmed by size exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 TRIM5/cyclophilin A fusion protein/T4 Lysozyme chimera / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 46334.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: TRIMCyp / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G9MAP5, UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% PEG4000, 20% Glycerol, 0.2M monosaccharides, 0.1M Bis/Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1989→35 Å / Num. obs: 17873 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.6 % / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.1989→3.3 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LYD

1lyd


解像度: 3.1989→33.934 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.29 / 位相誤差: 38.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3156 1724 5.02 %
Rwork0.2579 --
obs0.2609 34367 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1989→33.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5796 0 4 0 5800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075898
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6857911
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0342249
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027877
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021026
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1989-3.2930.39821340.39432638X-RAY DIFFRACTION94
3.293-3.39920.3821670.35182666X-RAY DIFFRACTION99
3.3992-3.52060.38131430.34462755X-RAY DIFFRACTION99
3.5206-3.66130.38231320.33662730X-RAY DIFFRACTION99
3.6613-3.82780.3581230.31312759X-RAY DIFFRACTION99
3.8278-4.02930.36241380.27292755X-RAY DIFFRACTION99
4.0293-4.28130.28931600.24952701X-RAY DIFFRACTION99
4.2813-4.61110.29861540.22752736X-RAY DIFFRACTION99
4.6111-5.07370.35661450.2232694X-RAY DIFFRACTION99
5.0737-5.80470.30871260.24222757X-RAY DIFFRACTION100
5.8047-7.30140.33551370.26342739X-RAY DIFFRACTION100
7.3014-33.93560.23881650.18982713X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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