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万見
- PDB-4tmp: Crystal structure of AF9 YEATS bound to H3K9ac peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tmp
タイトルCrystal structure of AF9 YEATS bound to H3K9ac peptide
要素
  • ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR
  • Protein AF-9
キーワードTRANSCRIPTION / complex / histone modification / immunoglobin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


modification-dependent protein binding / regulation of stem cell division / segment specification / negative regulation of chromosome condensation / regulation of chromatin organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Barr body / regulation of centromere complex assembly / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore ...modification-dependent protein binding / regulation of stem cell division / segment specification / negative regulation of chromosome condensation / regulation of chromatin organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Barr body / regulation of centromere complex assembly / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / muscle cell differentiation / oocyte maturation / anterior/posterior pattern specification / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development / single fertilization / hematopoietic stem cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / transcription elongation factor complex / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / : / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / molecular adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
YEATS domain / AF-9, ANC1 homology domain / : / ANC1 homology domain (AHD) / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. ...YEATS domain / AF-9, ANC1 homology domain / : / ANC1 homology domain (AHD) / : / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AF-9 / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Li, H. / Li, Y. / Wang, H. / Ren, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2011CB965300 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: AF9 YEATS Domain Links Histone Acetylation to DOT1L-Mediated H3K79 Methylation.
著者: Li, Y. / Wen, H. / Xi, Y. / Tanaka, K. / Wang, H. / Peng, D. / Ren, Y. / Jin, Q. / Dent, S.Y. / Li, W. / Li, H. / Shi, X.
履歴
登録2014年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_status ...entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein AF-9
B: ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR
C: Protein AF-9
D: ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0568
ポリマ－35,8074
非ポリマー2484
水3,783210
1
A: Protein AF-9
B: ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9663
ポリマ－17,9042
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
2
C: Protein AF-9
D: ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0905
ポリマ－17,9042
非ポリマー1863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.537, 195.704, 106.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein AF-9 / ALL1-fused gene from chromosome 9 protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia translocated ...ALL1-fused gene from chromosome 9 protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia translocated to chromosome 3 protein / YEATS domain-containing protein 3


分子量: 16611.160 Da / 分子数: 2 / 断片: YEATS domain (UNP residues 1-138) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLLT3, AF9, YEATS3 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42568
#2: タンパク質・ペプチド ALA-ARG-THR-LYS-GLN-THR-ALA-ARG-ALY-SER-THR


分子量: 1292.465 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.32 % / 解説: rod-like
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% PEG4000, 5% 2-Propanol, 0.1 M Sodium Citrate Tribasic Dihydrate

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2013年9月12日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2013年9月13日
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 20468 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 36.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 2.367 / Net I/av σ(I): 42.475 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 219747
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.3410.70.7656.3210151.497100
2.34-2.3811.30.66410031.486100
2.38-2.4311.30.5669831.486100
2.43-2.4811.30.50510161.557100
2.48-2.5311.40.49310101.581100
2.53-2.5911.30.429941.62100
2.59-2.6611.30.36310321.679100
2.66-2.7311.30.3169971.731100
2.73-2.8111.30.27310141.787100
2.81-2.911.30.20410011.927100
2.9-311.30.17510222.128100
3-3.1211.20.14610022.345100
3.12-3.2611.10.11810362.521100
3.26-3.44110.10310112.889100
3.44-3.659.80.09910243.44299.9
3.65-3.938.90.09410324.082100
3.93-4.339.60.0810394.126100
4.33-4.959.70.07310404.248100
4.95-6.2410.20.06410613.13199.9
6.24-509.80.05611363.12999.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP11.2.05位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FK3

3fk3


解像度: 2.3→48.926 Å / FOM work R set: 0.8495 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 1046 5.12 %Random selection
Rwork0.1623 19396 --
obs0.1656 20442 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 127.12 Å2 / Biso mean: 38.97 Å2 / Biso min: 17.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→48.926 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2450 0 40 210 2700
Biso mean--54.52 42.03 -
残基数----295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132533
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2713405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008444
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.896971
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2959-2.41690.25651490.19252694X-RAY DIFFRACTION99
2.4169-2.56830.27081520.19062728X-RAY DIFFRACTION100
2.5683-2.76660.22921540.19822728X-RAY DIFFRACTION100
2.7666-3.0450.25011470.1832772X-RAY DIFFRACTION100
3.045-3.48550.23991480.16642738X-RAY DIFFRACTION100
3.4855-4.39090.20291360.14052815X-RAY DIFFRACTION100
4.3909-500.2181600.14852921X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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