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- PDB-4tkp: Complex of Ubc13 with the RING domain of the TRIM5alpha retrovira... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tkp
タイトルComplex of Ubc13 with the RING domain of the TRIM5alpha retroviral restriction factor
要素
  • Tripartite motif-containing protein 5
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードLIGASE / HIV restriction / TRIM5 / Ubc13 / E3 Ubiquitin ligase / RING dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral entry into host cell / UBC13-MMS2 complex / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / suppression of viral release by host / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / regulation protein catabolic process at postsynapse ...regulation of viral entry into host cell / UBC13-MMS2 complex / regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / ubiquitin conjugating enzyme complex / suppression of viral release by host / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / host-mediated suppression of symbiont invasion / negative regulation of viral transcription / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of double-strand break repair / pattern recognition receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / negative regulation of TORC1 signaling / antiviral innate immune response / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / activation of innate immune response / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / P-body / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / G2/M DNA damage checkpoint / NOD1/2 Signaling Pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ISG15 antiviral mechanism / autophagy / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / Aggrephagy / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / regulation of protein localization / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / positive regulation of MAPK cascade / protein ubiquitination / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. ...Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Tripartite motif-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Macaca mulatta (アカゲザル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Johnson, R. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Ivanov, D.N.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: RING Dimerization Links Higher-Order Assembly of TRIM5 alpha to Synthesis of K63-Linked Polyubiquitin.
著者: Yudina, Z. / Roa, A. / Johnson, R. / Biris, N. / de Souza Aranha Vieira, D.A. / Tsiperson, V. / Reszka, N. / Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Demeler, B. / Diaz-Griffero, F. / Ivanov, D.N.
履歴
登録2014年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
B: Tripartite motif-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7745
ポリマ－27,5472
非ポリマー2273
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.170, 78.170, 82.562
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17184.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pET30a, modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta 2 / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 5 / TRIM5alpha


分子量: 10361.955 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 2-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Macaca mulatta (アカゲザル) / 遺伝子: TRIM5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q0PF16, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M bis-tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2823 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2823 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→45.93 Å / Num. obs: 15907 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 50.9 Å2 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.08→2.19 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.588 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.08→45.93 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 778 5.04 %random
Rwork0.2243 ---
obs0.2257 15568 97.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 56.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→45.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1656 0 7 49 1712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6642306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.252647
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003298
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.15440.33351550.32512751X-RAY DIFFRACTION99
2.1544-2.24060.31961640.30052633X-RAY DIFFRACTION95
2.2406-2.34260.38111450.35032595X-RAY DIFFRACTION94
2.3426-2.46610.27731440.25662775X-RAY DIFFRACTION99
2.4661-2.62060.32531490.2432759X-RAY DIFFRACTION100
2.6206-2.82290.33651270.25292803X-RAY DIFFRACTION99
2.8229-3.10690.30341570.24942759X-RAY DIFFRACTION99
3.1069-3.55640.26491590.22662756X-RAY DIFFRACTION99
3.5564-4.48010.22811010.19212766X-RAY DIFFRACTION98
4.4801-45.94240.20761500.2052724X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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