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- PDB-4s1z: Crystal structure of TRABID NZF1 in complex with K29 linked di-Ub... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 4s1z
タイトルCrystal structure of TRABID NZF1 in complex with K29 linked di-Ubiquitin
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin thioesterase ZRANB1
キーワードHYDROLASE / zinc finger / Protease / Ubiquitin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis ...protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / positive regulation of Wnt signaling pathway / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / cytoskeleton organization / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Glycogen synthesis / cytosolic ribosome / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin thioesterase ZRANB1 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Kristariyanto, Y.A. / Abdul Rehman, S.A. / Campbell, D.G. / Morrice, N.A. / Johnson, C. / Toth, R. / Kulathu, Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: K29-selective ubiquitin binding domain reveals structural basis of specificity and heterotypic nature of k29 polyubiquitin.
著者: Kristariyanto, Y.A. / Abdul Rehman, S.A. / Campbell, D.G. / Morrice, N.A. / Johnson, C. / Toth, R. / Kulathu, Y.
履歴
登録2015年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
G: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
H: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
J: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
I: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,70515
ポリマ－63,37810
非ポリマー3275
水00
1
A: Ubiquitin
G: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7413
ポリマ－12,6762
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
I: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7413
ポリマ－12,6762
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin
J: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7413
ポリマ－12,6762
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ubiquitin
F: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7413
ポリマ－12,6762
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Ubiquitin
H: Ubiquitin thioesterase ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7413
ポリマ－12,6762
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.222, 123.971, 78.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin / CEP52 / Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1 / Ubiquitin / 60S ribosomal protein L40


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 5 / 断片: residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA52, UBCEP2, ZRANB1 / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62987
#2: タンパク質・ペプチド
Ubiquitin thioesterase ZRANB1 / Zinc finger Ran-binding domain-containing protein 1


分子量: 4098.710 Da / 分子数: 5 / 断片: RanBP2-type 1 zinc finger domain residues 2-33 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: blood / 参照: UniProt: A6QP16, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.68 %
結晶化温度: 285 K / pH: 6.5
詳細: 100mM MES, 200mM potassium iodide and 25% PEG4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月10日 / 詳細: COMPOUND REFRACTIVE LENSES
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→76.1 Å / Num. obs: 17755 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 85.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 15.64
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4869 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / % possible all: 95.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WWZ, 1UBQ

2wwz

1ubq


解像度: 3.03→76.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 22.303 / SU ML: 0.382 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.866 / ESU R Free: 0.389 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 957 5.4 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.225 16797 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 81.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.64 Å20 Å20.36 Å2
2--3.02 Å20 Å2
3----10.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→76.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3623 0 5 0 3628
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.023680
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.841.9625019
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6937679
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5635488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.45425.038131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45715558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.2941515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8938.9341982
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8898.9341981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.25413.3882460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.25413.3882461
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7778.8571698
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7768.8581699
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.08713.2892560
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.2570.313962
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.24970.3193963
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.03→3.11 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 68 -
Rwork0.372 1161 -
obs--93.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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