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万見
- PDB-4s1e: Crystal structure of cyclophilin mutant L120A from Leishmania don... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s1e
タイトルCrystal structure of cyclophilin mutant L120A from Leishmania donovani at 2.22 angstrom.
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / Cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / intracellular membrane-bounded organelle / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Roy, S. / Datta, A.K. / Banerjee, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Characterization and prediction of thermal stability of cyclophilin mutants from L.donovani
著者: Roy, S. / Datta, A.K. / Banerjee, R.
履歴
登録2015年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0652
ポリマ－38,0652
非ポリマー00
水2,144119
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0331
ポリマ－19,0331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0331
ポリマ－19,0331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.619, 48.619, 141.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量: 19032.525 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 22-187 / 変異: L120A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania donovani (ドノバンリーシュマニア)
遺伝子: CYP / プラスミド: pQE32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q9U9R3, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE DEPOSITOR STATES THAT THE PRIMARY SEQUENCE WAS RE-SEQUENCED AND ERRORS WERE DETECTED AT ...THE DEPOSITOR STATES THAT THE PRIMARY SEQUENCE WAS RE-SEQUENCED AND ERRORS WERE DETECTED AT POSITIONS 81 AND 112. THE ACTUAL SEQUENCE WAS FOUND TO BE PRO 81 AND LYS 112, WHICH WAS ALSO CONFIRMED IN THE ELECTRON DENSITY MAP OF THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10% PEG 3350,0.02 M Tris-HCl,0.02% Azide, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年9月12日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→30 Å / Num. all: 16104 / Num. obs: 16104 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.91 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.22-2.3193.7
2.3-2.391100
2.39-2.51100
2.5-2.631100
2.63-2.791100
2.79-3.011100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAQ

2haq


解像度: 2.22→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2216 784 RANDOM
Rwork0.1756 --
obs0.243 16064 -
all-16339 -
原子変位パラメータBiso mean: 30.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.464 Å22.464 Å2-4.928 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2566 0 0 119 2685
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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