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- PDB-4rxx: Crystal Structure of the N-terminal Domain of Human Ubiquitin Spe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rxx
タイトルCrystal Structure of the N-terminal Domain of Human Ubiquitin Specific Protease 38
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Ubiquitin-specific protease / heat-repeat / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cysteine-type endopeptidase activity / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-specific peptidase 38 / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Dong, A. / Shen, L. / Hu, J. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of the N-terminal Domain of Human Ubiquitin Specific Protease 38
著者: Shen, L. / Dong, A. / Hu, J. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y.
履歴
登録2014年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6628
ポリマ－49,5651
非ポリマー987
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.985, 102.039, 135.281
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 38 / Deubiquitinating enzyme 38 / HP43.8KD / Ubiquitin thioesterase 38 / Ubiquitin-specific-processing protease 38


分子量: 49564.949 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain (UNP residues 1-424) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP38, KIAA1891 / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R pRARE2 / 参照: UniProt: Q8NB14, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein sample was first mixed Hampton Research Additive Screen H03 40% in 10:1 (V/V) Protein:1,3-propanediol ratio, then set up with 15% PEG8000, 0.2 M MgCl2, 0.1 M HEPES, pH 7.5, vapor ...詳細: Protein sample was first mixed Hampton Research Additive Screen H03 40% in 10:1 (V/V) Protein:1,3-propanediol ratio, then set up with 15% PEG8000, 0.2 M MgCl2, 0.1 M HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 37072 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Χ2: 1.463 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.06-2.15.90.8217970.625197.3
2.1-2.136.80.73717910.674199.2
2.13-2.1780.73518070.6451100
2.17-2.229.10.67918680.671100
2.22-2.279.50.59317910.7071100
2.27-2.329.90.53518420.7191100
2.32-2.3810.20.44618220.7531100
2.38-2.4410.50.4118080.771100
2.44-2.5110.50.35418550.8061100
2.51-2.610.60.30118280.8551100
2.6-2.6910.50.26918470.9051100
2.69-2.810.60.226184111100
2.8-2.9210.40.17918391.1011100
2.92-3.0810.40.14418661.2421100
3.08-3.2710.40.12118551.3881100
3.27-3.5210.30.09518721.7561100
3.52-3.8810.20.08418772.2811100
3.88-4.44100.0818873.091100
4.44-5.599.80.07819193.2691100
5.59-509.40.07620604.911100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.06→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2152 / WRfactor Rwork: 0.1719 / FOM work R set: 0.8246 / SU B: 4.505 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.1641 / SU Rfree: 0.1612 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2419 1137 3.1 %RANDOM
Rwork0.1891 ---
obs0.1906 35715 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.9 Å2 / Biso mean: 35.898 Å2 / Biso min: 15.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å2-0 Å20 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3----1.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3375 0 10 221 3606
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3241.9714816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78337842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4875443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.56923.973146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1515570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3081516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9043.3951736
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9023.3931735
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6865.0782179
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 69 -
Rwork0.26 2583 -
all-2652 -
obs--98.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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