[日本語] English
万見
- PDB-4rwu: J-domain of Sis1 protein, Hsp40 co-chaperone from Saccharomyces c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rwu
タイトルJ-domain of Sis1 protein, Hsp40 co-chaperone from Saccharomyces cerevisiae
要素Protein SIS1
キーワードCHAPERONE / hsp40 / J-domain / cochaperone / structural genomics / APC90055.5 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / : / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding ...detection of misfolded protein / tRNA import into nucleus / misfolded protein transport / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / misfolded protein binding / : / cellular response to starvation / translational initiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / cytosolic small ribosomal subunit / nucleolus / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. ...: / DnaJ domain / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Zhou, M. / Gu, M. / Sahi, C. / Craig, E.A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Roles of intramolecular and intermolecular interactions in functional regulation of the Hsp70 J-protein co-chaperone Sis1.
著者: Yu, H.Y. / Ziegelhoffer, T. / Osipiuk, J. / Ciesielski, S.J. / Baranowski, M. / Zhou, M. / Joachimiak, A. / Craig, E.A.
履歴
登録2014年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年12月17日ID: 2O37
改定 1.02014年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein SIS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9181
ポリマ－9,9181
非ポリマー00
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.645, 43.564, 65.572
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Protein SIS1


分子量: 9918.003 Da / 分子数: 1 / 断片: J-domain (UNP residues 1-89) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288C / 遺伝子: N2879, SIS1, YNL007C / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25294
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.4 M sodium malonate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月10日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→26.2 Å / Num. all: 23934 / Num. obs: 23934 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 0.975 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.25-1.273.10.4132.047490.71159.3
1.27-1.293.60.4078480.79568
1.29-1.324.30.3749180.79270.2
1.32-1.354.60.3659910.80379
1.35-1.384.90.33811010.8386.8
1.38-1.415.40.32611700.79291.5
1.41-1.445.60.29212030.85295.4
1.44-1.485.90.24312610.86299.1
1.48-1.536.20.20712720.88999.5
1.53-1.576.60.17813000.902100
1.57-1.6370.16212770.955100
1.63-1.770.14112700.943100
1.7-1.7770.11812971.008100
1.77-1.8770.09512961.056100
1.87-1.9870.0813001.215100
1.98-2.1470.06112901.304100
2.14-2.356.90.05112951.216100
2.35-2.696.70.03613250.996100
2.69-3.396.80.02413460.891100
3.39-406.60.01914250.93999.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DMX

2dmx


解像度: 1.25→26.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.973 / SU B: 1.324 / SU ML: 0.025 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1494 1228 5.1 %RANDOM
Rwork0.122 ---
obs0.1234 23883 92.53 %-
all-23883 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.92 Å2 / Biso mean: 15.937 Å2 / Biso min: 7.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å2-0 Å20 Å2
2---0.47 Å2-0 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→26.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数643 0 0 146 789
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02806
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5332.0171106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82631933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7075117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.27625.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.58415180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.712155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2112
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02167
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4181.165369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3281.152366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6871.748469
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.70931620
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free32.43530
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.57751703
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 71 -
Rwork0.207 1078 -
all-1149 -
obs-1149 60.89 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る