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- PDB-4rv0: Crystal structure of TN complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rv0
タイトルCrystal structure of TN complex
要素
  • Nuclear protein localization protein 4 homolog
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
キーワードPROTEIN BINDING / TRANSPORT PROTEIN / Ter94/p97 / Npl4 / AAA ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / K11-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / lysosomal membrane organization / larval midgut cell programmed cell death / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / KEAP1-NFE2L2 pathway ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / K11-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / lysosomal membrane organization / larval midgut cell programmed cell death / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / KEAP1-NFE2L2 pathway / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / Hedgehog ligand biogenesis / fusome / Neddylation / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / pole cell formation / endoplasmic reticulum membrane fusion / Neutrophil degranulation / autophagosome-lysosome fusion / DNA clamp loader activity / endoplasmic reticulum organization / mitotic spindle disassembly / P granule / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / retrograde protein transport, ER to cytosol / lysosome organization / oogenesis / muscle cell cellular homeostasis / dendrite morphogenesis / Golgi organization / autolysosome / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / negative regulation of hippo signaling / regulation of neuron apoptotic process / protein sequestering activity / ubiquitin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cellular response to virus / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of viral entry into host cell / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 oligomerisation, C-terminal ...Nuclear pore localisation protein Npl4, ubiquitin-like domain / Nuclear pore localisation protein NPL4 / NPL4, zinc-binding putative / NPL4 family, putative zinc binding region / Nuclear pore localisation protein NPL4, C-terminal / Nuclear protein localization protein 4 / NPL4 family / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 oligomerisation, C-terminal / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Zinc finger domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94 / Nuclear protein localization protein 4 homolog / Isoform B of Nuclear protein localization protein 4 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.998 Å
データ登録者Hao, Q. / Jiao, S. / Shi, Z.B. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of TN complex
著者: Hao, Q. / Jiao, S. / Shi, Z.B. / Zhou, Z.C.
履歴
登録2014年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
B: Nuclear protein localization protein 4 homolog
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
D: Nuclear protein localization protein 4 homolog
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
F: Nuclear protein localization protein 4 homolog
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
H: Nuclear protein localization protein 4 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,00415
ポリマ－115,3328
非ポリマー6727
水18,8441046
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
B: Nuclear protein localization protein 4 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0254
ポリマ－28,8332
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
D: Nuclear protein localization protein 4 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0254
ポリマ－28,8332
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
F: Nuclear protein localization protein 4 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8332
ポリマ－28,8332
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94
H: Nuclear protein localization protein 4 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1215
ポリマ－28,8332
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.146, 83.141, 162.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase TER94 / Valosin-containing protein homolog


分子量: 19617.834 Da / 分子数: 4 / 断片: N domain, UNP residues 20-186 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG2331, TER94, VCP / プラスミド: HT-pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7KN62, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質
Nuclear protein localization protein 4 homolog


分子量: 9215.136 Da / 分子数: 4 / 断片: UBD domain, UNP residues 1-77 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG4673, Npl4 / プラスミド: HT-pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9VBP9-2, UniProt: Q9VBP9*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1046 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細ENTITY 2 IS BASED ON ISOFORM 2 OF DATABASE NPL4_DROME (Q9VBP9-2)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.59 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris pH 8.5, 23% w/v polyethylene glycol 3350, 0.2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 1W2B / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年9月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.998→50 Å / Num. all: 74276 / Num. obs: 74127 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14.1 % / Biso Wilson estimate: 19.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.638 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Num. unique all: 3503 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AutoSol位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.998→45.384 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2531 3725 5.04 %RANDOM
Rwork0.2082 ---
all0.2104 74272 --
obs0.2104 73967 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.998→45.384 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7272 0 35 1046 8353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28110069
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.292879
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061301
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9983-2.02360.3281360.2794236692
2.0236-2.05020.27281250.2425257399
2.0502-2.07830.28941380.23652591100
2.0783-2.1080.2731340.21232563100
2.108-2.13940.27891300.22372600100
2.1394-2.17290.28191470.23332569100
2.1729-2.20850.3121360.25842548100
2.2085-2.24660.35871140.31232611100
2.2466-2.28740.38741400.28082579100
2.2874-2.33140.28331370.26052570100
2.3314-2.3790.29291440.20562603100
2.379-2.43070.27611410.20332595100
2.4307-2.48730.26221340.20172568100
2.4873-2.54950.26781340.19822595100
2.5495-2.61840.21971360.19972622100
2.6184-2.69540.30391470.19952600100
2.6954-2.78240.24531470.20812573100
2.7824-2.88190.26411320.20262625100
2.8819-2.99720.22881540.1972572100
2.9972-3.13360.25761160.20252629100
3.1336-3.29880.22431150.19462654100
3.2988-3.50540.21561440.19372628100
3.5054-3.77590.20581270.18222647100
3.7759-4.15560.22191520.17682641100
4.1556-4.75640.18181690.15912628100
4.7564-5.99040.24251420.19232696100
5.9904-45.39520.28531540.237279699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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