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- PDB-4rpt: The 1.35A structure of a viral RNase L antagonist reveals basis f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rpt
タイトルThe 1.35A structure of a viral RNase L antagonist reveals basis for the 2'-5'-oligoadenylate binding and enzyme activity.
要素Capping enzyme protein
キーワードVIRAL PROTEIN / 2H phosphodiesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / phosphoric diester hydrolase activity / viral process / viral nucleocapsid / mRNA guanylyltransferase / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / GTP binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Protein VP3, rotavirus / Rotavirus VP3 protein / Viral protein 3 containing mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase family profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Protein VP3
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Hu, L. / Prasad, B.V.V.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for 2'-5'-oligoadenylate binding and enzyme activity of a viral RNase L antagonist.
著者: Ogden, K.M. / Hu, L. / Jha, B.K. / Sankaran, B. / Weiss, S.R. / Silverman, R.H. / Patton, J.T. / Prasad, B.V.
履歴
登録2014年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capping enzyme protein
B: Capping enzyme protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8616
ポリマ－33,5332
非ポリマー3284
水5,909328
1
A: Capping enzyme protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9313
ポリマ－16,7661
非ポリマー1642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Capping enzyme protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9313
ポリマ－16,7661
非ポリマー1642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area14470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.240, 68.370, 52.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Capping enzyme protein / Capping protein VP3 / VP3


分子量: 16766.479 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 694-835 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rotavirus A (ロタウイルス A) / 株: RRV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3F2X4
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 328 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.23 %
結晶化温度: 298 K / pH: 4
詳細: 14% PEG3350, 0.2 M sodium malonate, pH 4, 1 M NaI, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月28日
放射モノクロメーター: SI(220) ASYMMETRIC CUT SINGLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→31.86 Å / Num. obs: 56612 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.528 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.35→31.86 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 2846 5.03 %
Rwork0.191 --
obs0.192 56597 95 %
all-56638 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→31.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2333 0 22 328 2683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072407
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2643239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.246897
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007399
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.36530.33041720.31143441X-RAY DIFFRACTION93
1.3653-1.38140.33431930.29433522X-RAY DIFFRACTION94
1.3814-1.39830.32351620.27593413X-RAY DIFFRACTION93
1.3983-1.4160.27481770.26823565X-RAY DIFFRACTION94
1.416-1.43460.27381840.26013454X-RAY DIFFRACTION93
1.4346-1.45420.27772120.25613483X-RAY DIFFRACTION95
1.4542-1.4750.2781490.25463539X-RAY DIFFRACTION94
1.475-1.4970.22942090.2473536X-RAY DIFFRACTION95
1.497-1.52040.28381940.23633442X-RAY DIFFRACTION94
1.5204-1.54530.27141560.22813600X-RAY DIFFRACTION95
1.5453-1.5720.23972080.21533452X-RAY DIFFRACTION95
1.572-1.60060.24311650.21643603X-RAY DIFFRACTION95
1.6006-1.63140.24932060.21393502X-RAY DIFFRACTION96
1.6314-1.66470.24022010.20763576X-RAY DIFFRACTION96
1.6647-1.70090.24181820.20333532X-RAY DIFFRACTION95
1.7009-1.74040.27141790.20013570X-RAY DIFFRACTION96
1.7404-1.78390.22461400.20723622X-RAY DIFFRACTION96
1.7839-1.83220.24211670.20353615X-RAY DIFFRACTION96
1.8322-1.88610.21571750.2133573X-RAY DIFFRACTION96
1.8861-1.94690.22952000.20793589X-RAY DIFFRACTION96
1.9469-2.01650.26062120.19773576X-RAY DIFFRACTION97
2.0165-2.09720.19982210.1793596X-RAY DIFFRACTION97
2.0972-2.19270.16761940.17993564X-RAY DIFFRACTION97
2.1927-2.30820.21241870.17513561X-RAY DIFFRACTION97
2.3082-2.45280.20231890.1843600X-RAY DIFFRACTION96
2.4528-2.64210.21052090.19183580X-RAY DIFFRACTION96
2.6421-2.90780.192020.18933566X-RAY DIFFRACTION96
2.9078-3.32820.19012190.17373399X-RAY DIFFRACTION93
3.3282-4.19170.16952100.16423652X-RAY DIFFRACTION99
4.1917-31.86950.15011510.16143499X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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