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- PDB-4rp4: Crystal Structure of the L27 domain of Discs Large 1 (target ID N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rp4
タイトルCrystal Structure of the L27 domain of Discs Large 1 (target ID NYSGRC-010766) from Drosophila melanogaster (space group P212121)
要素Disks large 1 tumor suppressor protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / NYSGRC / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / Scaffolding
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth septate junction / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / septate junction / septate junction assembly / type I terminal bouton / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor ...smooth septate junction / RHO GTPases activate CIT / Neurexins and neuroligins / establishment or maintenance of polarity of larval imaginal disc epithelium / negative regulation of imaginal disc growth / cell fate commitment involved in pattern specification / septate junction / septate junction assembly / type I terminal bouton / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / morphogenesis of follicular epithelium / type Ib terminal bouton / subsynaptic reticulum / Synaptic adhesion-like molecules / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / morphogenesis of larval imaginal disc epithelium / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / gravitaxis / tricellular tight junction / positive phototaxis / anterior/posterior axis specification, follicular epithelium / pole plasm protein localization / negative regulation of peptidoglycan recognition protein signaling pathway / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / dorsal closure / establishment of spindle orientation / basal protein localization / follicle cell of egg chamber development / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / synaptic assembly at neuromuscular junction / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / male courtship behavior / GMP kinase activity / apical cortex / epithelial structure maintenance / receptor localization to synapse / behavioral response to ethanol / leading edge membrane / morphogenesis of a polarized epithelium / apicolateral plasma membrane / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cell fate specification / mating behavior / receptor clustering / locomotor rhythm / establishment of mitotic spindle orientation / lateral plasma membrane / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neuromuscular junction / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / terminal bouton / nervous system development / cell cortex / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Disks large 1 tumor suppressor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Ghosh, A. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structures of the L27 Domain of Disc Large Homologue 1 Protein Illustrate a Self-Assembly Module.
著者: Ghosh, A. / Ramagopal, U.A. / Bonanno, J.B. / Brenowitz, M. / Almo, S.C.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月21日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large 1 tumor suppressor protein
B: Disks large 1 tumor suppressor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9103
ポリマ－22,8642
非ポリマー461
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area11760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.958, 57.698, 64.632
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Disks large 1 tumor suppressor protein


分子量: 11432.120 Da / 分子数: 2 / 断片: L27 domain residues 1-97 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG1725, Discs Large 1 Isoform B, dlg1, l(1)dlg1 / プラスミド: pSGC-His / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pRIL / 参照: UniProt: P31007
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 0.2 M Sodium Format, 20 % PEG 3350, 3 % 1,8-Diaminooctane, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月5日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→30 Å / Num. all: 35614 / Num. obs: 33288 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.15 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.42-1.448.10.93416231.301194.5
1.44-1.478.10.56516151.309194.7
1.47-1.512.90.39616131.278194.9
1.5-1.5316.30.32716271.303195.4
1.53-1.5616.40.3316181.292194.8
1.56-1.616.30.30916521.259196
1.6-1.6416.30.26216381.245196.4
1.64-1.6816.40.23116501.226196
1.68-1.7316.40.19816541.24196.3
1.73-1.7916.40.16916671.168196.5
1.79-1.8516.30.15316691.152196.8
1.85-1.9316.30.1316831.141196.9
1.93-2.0116.30.11516711.144197.8
2.01-2.1216.20.10316931.091197.4
2.12-2.2516.10.09616901.046198
2.25-2.4315.90.08817190.983197.8
2.43-2.6715.80.08617311.022198.3
2.67-3.06150.08317251.001198
3.06-3.8513.90.07716830.992194
3.85-3013.70.07816670.951187.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RP3

4rp3


解像度: 1.42→28.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.316 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.071 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1984 1671 5 %RANDOM
Rwork0.1478 ---
obs0.1505 31575 95.7 %-
all-32994 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.06 Å2 / Biso mean: 27.398 Å2 / Biso min: 12.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2--0.88 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→28.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1501 0 3 163 1667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0191581
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0581.9722135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94933662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0145195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.68124.28684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32715322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9241515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021773
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6592.176744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6562.179745
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.043.282933
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.72633173
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.319550
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded18.20253262
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.454 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 120 -
Rwork0.191 2214 -
all-2334 -
obs--92.55 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.358729.894814.4488
2-2.4930.053515.5702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 34
2X-RAY DIFFRACTION1A35 - 75
3X-RAY DIFFRACTION1A76 - 81
4X-RAY DIFFRACTION1A82 - 94
5X-RAY DIFFRACTION2B5 - 28
6X-RAY DIFFRACTION2B29 - 62
7X-RAY DIFFRACTION2B63 - 81
8X-RAY DIFFRACTION2B82 - 95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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