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- PDB-4rn3: Crystal structure of a HAD-superfamily hydrolase, subfamily IA, v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rn3
タイトルCrystal structure of a HAD-superfamily hydrolase, subfamily IA, variant 1 (GSU2069) from Geobacter sulfurreducens PCA at 2.15 A resolution
要素HAD superfamily hydrolase
キーワードHYDROLASE / PF13419 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycolate phosphatase activity / DNA repair / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HAD superfamily hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacter sulfurreducens PCA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a HAD-superfamily hydrolase, subfamily IA, variant 1 (GSU2069) from Geobacter sulfurreducens PCA at 2.15 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAD superfamily hydrolase
B: HAD superfamily hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2079
ポリマ－48,8482
非ポリマー3597
水3,333185
1
A: HAD superfamily hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6355
ポリマ－24,4241
非ポリマー2114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HAD superfamily hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5734
ポリマ－24,4241
非ポリマー1483
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.469, 190.593, 40.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 HAD superfamily hydrolase


分子量: 24424.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter sulfurreducens PCA (バクテリア)
株: ATCC 51573 / DSM 12127 / PCA / 遺伝子: GSU2069 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q74BH2
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (1-216) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (1-216) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 14.90% polyethylene glycol 3350 0.3570M magnesium chloride, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.978662
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月19日
詳細: 2-crystal monochromator, Si111, 1m long Rh coated bent cylindrical mirror for horizontal and vertical focussing
放射モノクロメーター: 2-crystal, Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978662 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→39.958 Å / Num. obs: 25747 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.71 % / Biso Wilson estimate: 30.743 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 9.36
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.15-2.234.760.881.9512336259499.5
2.23-2.320.6782.512031251999.7
2.32-2.420.4893.311597240399.8
2.42-2.550.3774.112531259499.7
2.55-2.710.2955121552526100
2.71-2.920.2156.812389257699.9
2.92-3.210.12910.2120462523100
3.21-3.670.07415.812088258499.8
3.67-4.610.05320.611944260499.5
4.61-39.960.05721.512064282499.3

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJanuary 10, 2014 BUILT=20140307データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.15→39.958 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9234 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE SAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5.MAGNESIUM (MG) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. THERE IS GAP IN THE MODEL ON SUBUNIT B BETWEEN RESIDUES 62-71 SINCE ELECTRON DENSITIES FOR THESE RESIDUES ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1310 5.1 %RANDOM
Rwork0.1987 ---
obs0.1996 25689 99.74 %-
原子変位パラメータBiso max: 161.31 Å2 / Biso mean: 50.2337 Å2 / Biso min: 16.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.5995 Å20 Å20 Å2
2---1.3908 Å20 Å2
3----3.2087 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.313 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→39.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3123 0 22 185 3330
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1562SINUSOIDAL10
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes72HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes506HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3303HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion422SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3951SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3303HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4472HARMONIC100.35
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.28
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.91
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.24 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2103 144 5.11 %
Rwork0.2242 2673 -
all0.2235 2817 -
obs--99.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7771-0.26980.05850.6733-0.18321.0208-0.04770.0359-0.03160.05670.0343-0.01980.0571-0.0770.0134-0.1437-0.00350.0123-0.0524-0.04070.068512.614341.158226.1697
24.76032.98740.61475.24071.46771.97660.15570.0647-1.0885-0.0640.0035-0.69990.2441-0.0445-0.1592-0.2680.0221-0.0513-0.3395-0.01030.274629.502115.282216.5734
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 212
2X-RAY DIFFRACTION2B9 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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