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- PDB-4rjf: Crystal structure of the human sliding clamp at 2.0 angstrom reso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rjf
タイトルCrystal structure of the human sliding clamp at 2.0 angstrom resolution
要素
  • Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / sliding clamp / processivity factor / p21 / DNA polymerase / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin-dependent protein kinase activating kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / intestinal epithelial cell maturation / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication ...cyclin-dependent protein kinase activating kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / intestinal epithelial cell maturation / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / : / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / tissue regeneration / Transcriptional regulation by RUNX2 / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / negative regulation of phosphorylation / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / negative regulation of DNA biosynthetic process / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / response to arsenic-containing substance / replisome / positive regulation of programmed cell death / oncogene-induced cell senescence / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / AKT phosphorylates targets in the cytosol / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / response to L-glutamate / stress-induced premature senescence / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / histone acetyltransferase binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / response to corticosterone / cellular response to UV-B / molecular function inhibitor activity / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / leading strand elongation / protein kinase inhibitor activity / response to dexamethasone / replication fork processing / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / nuclear replication fork / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / SUMOylation of DNA replication proteins / keratinocyte proliferation / response to X-ray / replicative senescence / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of protein kinase activity / response to hyperoxia / animal organ regeneration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / mismatch repair / translesion synthesis / Cyclin E associated events during G1/S transition / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / positive regulation of B cell proliferation / keratinocyte differentiation / : / epithelial cell differentiation / protein sequestering activity / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / positive regulation of DNA repair / cellular response to amino acid starvation / Translesion synthesis by REV1 / intrinsic apoptotic signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / cyclin binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / negative regulation of protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. ...Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.0072 Å
データ登録者Kroker, A.J. / Bruning, J.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: p21 Exploits Residue Tyr151 as a Tether for High-Affinity PCNA Binding.
著者: Kroker, A.J. / Bruning, J.B.
履歴
登録2014年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水34,7151927
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
2
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
3
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.970, 142.970, 41.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / CDK-interacting protein 1 / Melanoma differentiation-associated protein 6 / MDA-6 / p21


分子量: 2763.233 Da / 分子数: 3 / Fragment: 22 C TERMINAL RESIDUES (139 - 160) / Mutation: Y151F / 由来タイプ: 合成 / 詳細: p21 peptide chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P38936
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1927 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.08M strontium chloride hexahydrate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.04M sodium cacodylate trihydrate (pH7.0), 20% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol and 0.012M spermine ...詳細: 0.08M strontium chloride hexahydrate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.04M sodium cacodylate trihydrate (pH7.0), 20% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol and 0.012M spermine tetrahydrochloride, final [PCNA] = 11.6mg/mL = 0.40mM, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年7月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax HF mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.0072→41.41 Å / Num. all: 63388 / Num. obs: 63388 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 25 / Scaling rejects: 1365
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.0072-2.066.40.4493.828350444499.9
9.19-41.417.40.02483.8487965898.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å39.27 Å
Translation2.01 Å39.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AXC

1axc


解像度: 2.0072→39.272 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / σ(I): 0 / 位相誤差: 20.77 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1887 1976 3.12 %random
Rwork0.1478 ---
all0.1546 63385 --
obs0.1546 63385 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 47.97 Å2 / Biso mean: 26.152 Å2 / Biso min: 13.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0072→39.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6250 0 0 1927 8177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026358
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6318566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0251007
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031093
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8482375
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 97 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0072-2.05740.30631460.214943904536
2.0574-2.11290.25361400.200343674507
2.1129-2.1750.25321410.195144244565
2.175-2.24510.21761400.185643034443
2.2451-2.32530.27251460.180144104556
2.3253-2.41820.20381380.178243854523
2.4182-2.52810.26121390.169343484487
2.5281-2.66110.17361400.164743884528
2.6611-2.82730.181390.161243844523
2.8273-3.04490.21641400.150843864526
3.0449-3.35010.16271430.143843424485
3.3501-3.83180.18621390.137143984537
3.8318-4.81630.17141360.120643714507
4.8163-19.88860.14961490.138843834532

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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