[日本語] English
万見
- PDB-4rjf: Crystal structure of the human sliding clamp at 2.0 angstrom reso... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rjf
タイトルCrystal structure of the human sliding clamp at 2.0 angstrom resolution
要素
  • Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / sliding clamp / processivity factor / p21 / DNA polymerase / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of DNA biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / cellular response to cell-matrix adhesion / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex ...: / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of DNA biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / cellular response to cell-matrix adhesion / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of cell cycle G1/S phase transition / import into nucleus / Transcriptional regulation by RUNX2 / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / tissue regeneration / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / oncogene-induced cell senescence / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / positive regulation of programmed cell death / replisome / response to L-glutamate / AKT phosphorylates targets in the cytosol / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / stress-induced premature senescence / molecular function inhibitor activity / cellular response to UV-B / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / response to dexamethasone / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / leading strand elongation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / G1/S-Specific Transcription / protein kinase inhibitor activity / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / nuclear replication fork / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / replication fork processing / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SUMOylation of DNA replication proteins / replicative senescence / keratinocyte proliferation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to cadmium ion / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / translesion synthesis / estrous cycle / mismatch repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / keratinocyte differentiation / base-excision repair, gap-filling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / DNA polymerase binding / positive regulation of B cell proliferation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / liver regeneration / epithelial cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / protein serine/threonine kinase binding / cyclin binding / protein sequestering activity / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / positive regulation of DNA replication / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / replication fork / nuclear estrogen receptor binding / cellular response to ionizing radiation / male germ cell nucleus / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Termination of translesion DNA synthesis
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. ...Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.0072 Å
データ登録者Kroker, A.J. / Bruning, J.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: p21 Exploits Residue Tyr151 as a Tether for High-Affinity PCNA Binding.
著者: Kroker, A.J. / Bruning, J.B.
履歴
登録2014年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水34,7151927
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
2
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-y+2,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_575-x+y,-x+2,z1
3
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1

E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6776
ポリマ－94,6776
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)142.970, 142.970, 41.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

-
要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pMCSG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド Cyclin-dependent kinase inhibitor 1 / CDK-interacting protein 1 / Melanoma differentiation-associated protein 6 / MDA-6 / p21


分子量: 2763.233 Da / 分子数: 3 / Fragment: 22 C TERMINAL RESIDUES (139 - 160) / Mutation: Y151F / 由来タイプ: 合成 / 詳細: p21 peptide chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P38936
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1927 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.08M strontium chloride hexahydrate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.04M sodium cacodylate trihydrate (pH7.0), 20% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol and 0.012M spermine ...詳細: 0.08M strontium chloride hexahydrate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.04M sodium cacodylate trihydrate (pH7.0), 20% v/v (+/-)-2-methyl-2,4-pentanediol and 0.012M spermine tetrahydrochloride, final [PCNA] = 11.6mg/mL = 0.40mM, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年7月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax HF mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.0072→41.41 Å / Num. all: 63388 / Num. obs: 63388 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 25 / Scaling rejects: 1365
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.0072-2.066.40.4493.828350444499.9
9.19-41.417.40.02483.8487965898.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å39.27 Å
Translation2.01 Å39.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.1.27データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AXC

1axc


解像度: 2.0072→39.272 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / σ(I): 0 / 位相誤差: 20.77 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1887 1976 3.12 %random
Rwork0.1478 ---
all0.1546 63385 --
obs0.1546 63385 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 47.97 Å2 / Biso mean: 26.152 Å2 / Biso min: 13.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0072→39.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6250 0 0 1927 8177
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026358
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6318566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0251007
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031093
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8482375
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 97 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0072-2.05740.30631460.214943904536
2.0574-2.11290.25361400.200343674507
2.1129-2.1750.25321410.195144244565
2.175-2.24510.21761400.185643034443
2.2451-2.32530.27251460.180144104556
2.3253-2.41820.20381380.178243854523
2.4182-2.52810.26121390.169343484487
2.5281-2.66110.17361400.164743884528
2.6611-2.82730.181390.161243844523
2.8273-3.04490.21641400.150843864526
3.0449-3.35010.16271430.143843424485
3.3501-3.83180.18621390.137143984537
3.8318-4.81630.17141360.120643714507
4.8163-19.88860.14961490.138843834532

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る