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- PDB-4riy: Crystal structure of an EGFR/HER3 kinase domain heterodimer conta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4riy
タイトルCrystal structure of an EGFR/HER3 kinase domain heterodimer containing the cancer-associated HER3-E909G mutation
要素
  • Epidermal growth factor receptor
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードTRANSFERASE / RECEPTOR TYROSINE KINASE / PSEUDOKINASE / KINASE / ATP BINDING / MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / negative regulation of cell adhesion / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of motor neuron apoptotic process / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / motor neuron apoptotic process / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / epidermal growth factor receptor activity / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / growth factor binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / lateral plasma membrane / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / salivary gland morphogenesis / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Signaling by ERBB2 / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / positive regulation of DNA repair / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / EGFR downregulation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / wound healing / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of protein phosphorylation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / cell morphogenesis / positive regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Epidermal growth factor receptor / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.981 Å
データ登録者Littlefield, P. / Liu, L. / Jura, N.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2014
タイトル: Structural analysis of the EGFR/HER3 heterodimer reveals the molecular basis for activating HER3 mutations.
著者: Littlefield, P. / Liu, L. / Mysore, V. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Jura, N.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Epidermal growth factor receptor
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,13512
ポリマ－151,1714
非ポリマー1,9648
水00
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
B: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5676
ポリマ－75,5852
非ポリマー9824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area25490 Å2
手法PISA
2
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
D: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5676
ポリマ－75,5852
非ポリマー9824
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area25450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.334, 155.140, 87.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLYSLYSchain AAA680 - 9605 - 285
21VALVALLYSLYSchain CCC680 - 9605 - 285
12LEULEUASPASPchain BBB664 - 96011 - 307
22LEULEUASPASPchain DDD664 - 96011 - 307

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 36418.086 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP residues 698-1020 / 変異: E909G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 39167.219 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, UNP residues 682-1022 / 変異: V924R, F973A, L977A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10 mg/mL protein, 0.1M HEPES pH 7.5, 15% PEG-5000 MME, 5mM magnesium chloride, 0.5M ammonium acetate, 2mM AMP-PNP, 1mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115867 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月27日
放射モノクロメーター: KHOZU DOUBLE FLAT CRYSTAL, SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115867 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.981→60 Å / Num. all: 32503 / Num. obs: 32340 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 3→3.21 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.573 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GS6 AND 3KEX

2gs6

3kex


解像度: 2.981→56.2 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 3251 10.05 %
Rwork0.2161 --
obs0.2212 32340 97.64 %
all-32503 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.981→56.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9002 0 120 0 9122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059334
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09312673
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.483496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431428
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061570
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2382X-RAY DIFFRACTION6.594TORSIONAL
12C2382X-RAY DIFFRACTION6.594TORSIONAL
21B2730X-RAY DIFFRACTION6.594TORSIONAL
22D2730X-RAY DIFFRACTION6.594TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9812-3.02570.3572920.3045737X-RAY DIFFRACTION59
3.0257-3.07290.33081610.29461314X-RAY DIFFRACTION100
3.0729-3.12330.35361290.26631301X-RAY DIFFRACTION100
3.1233-3.17720.37431300.27241279X-RAY DIFFRACTION100
3.1772-3.23490.29761470.26511298X-RAY DIFFRACTION100
3.2349-3.29710.31331550.26721279X-RAY DIFFRACTION100
3.2971-3.36440.33231590.24941251X-RAY DIFFRACTION100
3.3644-3.43760.28571180.25861332X-RAY DIFFRACTION100
3.4376-3.51750.30441450.23461280X-RAY DIFFRACTION100
3.5175-3.60550.25361460.21091291X-RAY DIFFRACTION100
3.6055-3.70290.29361500.2141280X-RAY DIFFRACTION100
3.7029-3.81190.26421340.21741299X-RAY DIFFRACTION99
3.8119-3.93490.26521340.20581273X-RAY DIFFRACTION100
3.9349-4.07550.26021460.21298X-RAY DIFFRACTION99
4.0755-4.23860.28211240.20381318X-RAY DIFFRACTION100
4.2386-4.43140.21891410.191294X-RAY DIFFRACTION99
4.4314-4.6650.20611480.17971287X-RAY DIFFRACTION99
4.665-4.95710.2381580.1781268X-RAY DIFFRACTION99
4.9571-5.33960.31411440.20981277X-RAY DIFFRACTION99
5.3396-5.87640.26991330.21461304X-RAY DIFFRACTION99
5.8764-6.72550.2231570.20591267X-RAY DIFFRACTION98
6.7255-8.46880.20811360.19521283X-RAY DIFFRACTION98
8.4688-56.20970.22081640.1881279X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.077-0.04880.13944.1027-1.30821.7053-0.0057-0.1078-0.11020.03090.04210.05620.0541-0.1802-0.02430.18540.0174-0.02340.29290.02120.189810.1659-47.635422.6819
21.3738-0.4971-0.33162.2094-1.01791.69990.390.06810.0915-0.07490.07690.0499-0.0838-0.15120.09540.09440.0116-0.04680.22440.01880.16339.6714-29.11799.9664
30.47140.45690.34364.0156-0.10693.18810.0781-0.10070.02130.0464-0.1618-0.04960.0257-0.1073-0.00230.28350.00060.00110.24880.00730.196112.9051-13.82668.9824
42.43960.2745-0.093.7063-0.69392.15690.07220.09640.1170.1010.03360.222-0.1922-0.1080.00240.3050.04660.02090.1906-0.01170.1561.30461.2442-8.5154
51.32611.1161-0.56683.1196-0.61331.5097-0.05860.15370.2709-0.54140.19790.1045-0.14290.14250.05320.17310.0229-0.05030.25070.0820.251237.820526.8986-51.354
61.4023-0.0759-0.68153.5483-0.15343.458-0.0290.0004-0.0057-0.06690.08120.07830.11130.06070.02940.07480.0287-0.02230.1576-0.01560.164435.39236.3644-43.4956
71.7864-0.01-1.29523.4071-0.06652.40150.08170.0633-0.1585-0.2299-0.16020.04370.0838-0.1640.01870.30630.00410.0090.2538-0.00780.289631.0902-10.6346-38.6954
83.17980.26890.07883.7454-0.72792.6-0.01590.14640.1136-0.10020.04030.06530.0911-0.2058-0.00140.15310.01750.04760.1804-0.00880.188511.2834-25.6788-33.3971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 680:899)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 900:960)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 664:768)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 769:960)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 680:847)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 848:960)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 664:766)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 767:960)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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