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- PDB-4rg5: Crystal Structure of S. Pombe SMN YG-Dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rg5
タイトルCrystal Structure of S. Pombe SMN YG-Dimer
要素Maltose-binding periplasmic protein, Survival Motor Neuron protein chimera
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SOLUBLE GLYCINE ZIPPER / SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


SMN complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / spliceosomal snRNP assembly ...SMN complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / spliceosomal snRNP assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / RNA binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
SMN complex subunit Smn1 / : / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / MALONATE ION / : / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / SMN complex subunit smn1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gupta, K. / Martin, R.S. / Sarachan, K.L. / Sharp, B. / Van Duyne, G.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Oligomeric Properties of Survival Motor NeuronGemin2 Complexes.
著者: Gupta, K. / Martin, R. / Sharp, R. / Sarachan, K.L. / Ninan, N.S. / Van Duyne, G.D.
履歴
登録2014年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Survival Motor Neuron protein chimera
B: Maltose-binding periplasmic protein, Survival Motor Neuron protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,38213
ポリマ－88,8202
非ポリマー1,56111
水16,015889
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6260 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area31730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.429, 105.015, 107.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細second part of the biological unit (a dimer) is Chain B / second part of the biological unit (a dimer) is Chain A

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Survival Motor Neuron protein chimera


分子量: 44410.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G4PNN1, UniProt: Q09808, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 889 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.93 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium malonate, pH5.6, 3.0M ammonium sulphate, 20% sucrose, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月4日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 119228 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.89 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→47.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 4.301 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.084 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19223 5988 5 %RANDOM
Rwork0.16488 ---
obs0.16628 113240 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.931 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å2-0 Å20 Å2
2---0.03 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6261 0 95 889 7245
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.026512
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2371.9788845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2525801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.08925.603282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.205151086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.941514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1840.2965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0214904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2181.9053204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1312.844002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4272.3513308
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.57718.70811234
LS精密化 シェル解像度: 1.701→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 392 -
Rwork0.273 7909 -
obs--94.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.44880.1183-0.210.6662-0.17940.5689-0.0190.0129-0.0230.05470.02620.0353-0.04430.0112-0.00730.0256-0.0003-0.00380.0033-0.00590.0463-20.08110.3711.627
20.635-0.2102-0.03440.66530.25160.1499-0.0018-0.05570.01960.02790.0373-0.0177-0.0249-0.0193-0.03550.05210.0173-0.00210.03210.00850.05317.79-22.81-3.704
30.207-0.222-0.0220.47660.05420.0852-0.0219-0.0087-0.01440.0340.02530.0210.00840.0084-0.00340.0263-0.0095-0.0040.0148-0.00640.0503-6.736-5.7-2.039
420.2815-4.01941.81892.79882.17933.5957-0.3118-0.50340.11920.12580.2444-0.0044-0.06110.04670.06740.09870.03490.0030.09260.00090.102-18.5158.1721.673
51.657-5.885-1.720622.62836.93562.18210.0951-0.08710.1319-0.61480.0078-0.4165-0.2259-0.0483-0.10280.07150.0530.02770.09250.01340.05965.817-20.693-3.615
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 399
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 395
3X-RAY DIFFRACTION3A601 - 976
4X-RAY DIFFRACTION4A501
5X-RAY DIFFRACTION5B501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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