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万見
- PDB-4r3z: Crystal structure of human ArgRS-GlnRS-AIMP1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r3z
タイトルCrystal structure of human ArgRS-GlnRS-AIMP1 complex
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
  • Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
  • Glutamine--tRNA ligase
キーワードPROTEIN BINDING/LIGASE / Amino-acyl tRNA synthetase complex / multi-synthetase complex / Ligation Amino acid to tRNA / PROTEIN BINDING-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of glucagon secretion / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation ...arginine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of glucagon secretion / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / arginine binding / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / leukocyte migration / mitochondrial translation / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of apoptotic signaling pathway / cytokine activity / negative regulation of protein kinase activity / brain development / GTPase binding / cell-cell signaling / angiogenesis / defense response to virus / tRNA binding / mitochondrial matrix / cadherin binding / inflammatory response / translation / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / nucleolus / protein kinase binding / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily ...Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R) / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / Glutamine-tRNA synthetase / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine--tRNA ligase / Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.033 Å
データ登録者Fu, Y. / Kim, Y. / Cho, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of the ArgRS-GlnRS-AIMP1 complex and its implications for mammalian translation
著者: Fu, Y. / Kim, Y. / Jin, K.S. / Kim, H.S. / Kim, J.H. / Wang, D.M. / Park, M. / Jo, C.H. / Kwon, N.H. / Kim, D. / Kim, M.H. / Jeon, Y.H. / Hwang, K.Y. / Kim, S. / Cho, Y.
履歴
登録2014年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Structure summary
改定 1.22014年10月29日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
B: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
C: Glutamine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,1553
ポリマ－202,1553
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.645, 313.253, 161.759
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1 / Multisynthase complex auxiliary component p43 / Endothelial monocyte-activating polypeptide 2 / ...Multisynthase complex auxiliary component p43 / Endothelial monocyte-activating polypeptide 2 / EMAP-2 / Endothelial monocyte-activating polypeptide II / EMAP-II / Small inducible cytokine subfamily E member 1


分子量: 34404.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP1, EMAP2, SCYE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12904
#2: タンパク質 Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic / Arginyl-tRNA synthetase / ArgRS


分子量: 77230.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54136, arginine-tRNA ligase
#3: タンパク質 Glutamine--tRNA ligase / Glutaminyl-tRNA synthetase / GlnRS


分子量: 90519.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47897, glutamine-tRNA ligase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 5-10% Methyl-pentene-Diol, 0.1M tris-HCl(pH7.4), 0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月4日
放射モノクロメーター: Si 4-crystal channel cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.85→50 Å / Num. obs: 20581 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 102.66 Å2
反射 シェル解像度: 3.85→3.92 Å / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1745)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.033→37.916 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 765 4.98 %
Rwork0.2293 14602 -
obs0.2321 15367 70.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 328.31 Å2 / Biso mean: 153.5618 Å2 / Biso min: 48.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.033→37.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10242 0 0 0 10242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96114114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.63949
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.0333-4.34430.4402610.31931095115627
4.3443-4.78070.32111010.26362068216950
4.7807-5.47080.36231550.25823114326975
5.4708-6.88580.34652320.28294062429498
6.8858-37.91820.20872160.1794263447999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7225-2.86210.54326.9981-1.00430.0475-1.5261-0.8240.0188-0.55722.31442.0574-0.4757-1.15830.7791.59830.4002-0.66581.39210.20971.146911.56154.433541.601
24.7418-0.85860.39410.17950.18924.86420.6117-0.7207-0.39270.8151-0.0288-1.7725-0.59540.56310.65990.5287-0.3978-0.72051.1259-0.2061.8054-8.200145.376326.7301
31.9994-0.54832.00238.1916-0.69726.64030.8746-3.4833-1.9595-0.04880.49060.38340.0901-0.94281.7470.5961-0.2174-0.07251.1941-0.57092.4275-24.390758.814124.5116
40.04052.24150.47055.77641.2412-0.0748-0.04770.057-0.5118-0.2396-0.1387-0.534-0.37550.37370.2121.0940.4815-0.16011.6466-0.07961.0763-6.266246.86220.4651
51.7193-0.4450.02294.49333.12214.2987-0.0934-0.45350.11540.481-0.41231.3519-0.3168-0.41810.78991.141-0.06210.11560.9036-0.12661.0171-22.719189.315647.4614
63.7166-0.5371-0.57692.4997-0.14484.4053-0.00020.64860.7386-0.5391-0.28290.5136-0.57780.25270.19771.7514-0.0185-0.25680.8187-0.02330.8957-15.671887.888619.3356
70.5891.19590.67975.19540.13192.7933-0.5228-0.0969-0.17340.8501-0.11291.4693-1.216-1.008-0.54070.2615-0.05510.29591.4123-0.34551.3759-43.71523.334314.0996
89.2665-3.9694.99134.1921-1.41082.88240.519-2.5254-0.00281.4221.8119-0.7302-0.09-0.3350.29412.77510.70110.22752.1464-0.84881.1046-36.189543.927535.7748
95.29190.9993-0.34497.15172.81534.1287-0.2882-0.63420.54661.395-0.61671.01470.0628-0.49750.67641.02040.1492-0.28291.0098-0.46881.1487-32.109739.182924.1994
100.9649-0.3912-0.77937.0937.18217.2478-0.3420.55390.37342.06890.50550.71811.3184-1.38942.12040.61040.31780.471.4214-0.65682.0111-48.340628.69222.0797
112.6577-0.1312-0.21955.23480.11222.73290.1324-0.4085-0.30260.1436-0.1550.30040.224-0.28710.04430.4322-0.22550.06170.913-0.01860.7337-31.1218-17.76417.2313
122.5402-1.23191.6645.78682.65043.72940.1847-0.6663-0.86611.2093-0.3103-0.03990.55240.04110.15740.6425-0.24660.03841.04690.14110.5672-28.2084-8.588121.4134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 5:43 )A5 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 44:69 )A44 - 69
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 70:80 )A70 - 80
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 2:177 )B2 - 177
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 178:376 )B178 - 376
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 377:660 )B377 - 660
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resseq 220:351 )C220 - 351
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resseq 352:379 )C352 - 379
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resseq 380:448 )C380 - 448
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resseq 449:483 )C449 - 483
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 484:690 )C484 - 690
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 691:771 )C691 - 771

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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