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万見
- PDB-4r3l: Crystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase from Sulfo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r3l
タイトルCrystal structure of Ard1 N-terminal acetyltransferase from Sulfolobus solfataricus bound to substrate peptide fragment and CoA
要素
  • N-terminal 6-mer peptide from Alba
  • Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE SUBSTRATE / Protein-substrate complex / GNAT domain / N-acetyltransferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / nuclease activity / chromosome condensation / chromosome ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / nuclease activity / chromosome condensation / chromosome / double-stranded DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA binding / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-acetyltransferase RimI/Ard1 / DNA/RNA-binding protein Alba / DNA/RNA-binding protein Alba-like / Alba / Alba-like domain superfamily / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain ...N-acetyltransferase RimI/Ard1 / DNA/RNA-binding protein Alba / DNA/RNA-binding protein Alba-like / Alba / Alba-like domain superfamily / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / DNA/RNA-binding protein Alba 1 / N-alpha-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.839 Å
データ登録者Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for Substrate-specific Acetylation of N alpha-acetyltransferase Ard1 from Sulfolobus solfataricus
著者: Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
履歴
登録2014年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209
B: N-terminal 6-mer peptide from Alba
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6193
ポリマ－20,8512
非ポリマー7681
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.185, 58.004, 84.109
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized N-acetyltransferase SSO0209


分子量: 20302.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: P2 / 遺伝子: SSO0209 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q980R9, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド N-terminal 6-mer peptide from Alba


分子量: 548.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: the peptide sequence derived from Alba protein in Sulfolobus solfataricus
由来: (合成) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 参照: UniProt: P60849*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.24 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 12.5% PEG 4000, 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.2, 0.1M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月28日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.839→30 Å / Num. obs: 15532 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2X7B

2x7b


解像度: 1.839→23.875 Å / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2454 1554 RANDOM
Rwork0.1903 --
obs0.1957 15532 -
all-15532 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.839→23.875 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1303 0 48 85 1436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.956
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8394-1.89880.28441380.24051240100
1.8988-1.96660.25031390.20651255100
1.9666-2.04530.23521400.18731254100
2.0453-2.13830.23651380.18931241100
2.1383-2.2510.23731390.18991260100
2.251-2.39190.26791400.19291257100
2.3919-2.57640.25561410.20121263100
2.5764-2.83530.25341410.19621271100
2.8353-3.24470.25331430.20051290100
3.2447-4.08460.24381430.17631285100
4.0846-23.87710.23231520.1848136599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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