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万見
- PDB-4r2h: The Crystal Structure of B204, the DNA-packaging ATPase from Sulf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r2h
タイトルThe Crystal Structure of B204, the DNA-packaging ATPase from Sulfolobus Turreted Icosahedral Virus
要素STIV B204 ATPase
キーワードVIRAL PROTEIN / walker A motif / walker B motif / arginine finger / p-loop ATPase / AAA ATPase / DNA-dependent ATPase
機能・相同性Zonular occludens toxin (Zot) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / metal ion binding / Alpha Beta / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus turreted icosahedral virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Dellas, N. / Nicolay, S.J. / Young, M.J.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2015
タイトル: Structure-Based Mutagenesis of Sulfolobus Turreted Icosahedral Virus B204 Reveals Essential Residues in the Virion-Associated DNA-Packaging ATPase.
著者: Dellas, N. / Snyder, J.C. / Dills, M. / Nicolay, S.J. / Kerchner, K.M. / Brumfield, S.K. / Lawrence, C.M. / Young, M.J.
履歴
登録2014年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STIV B204 ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8892
ポリマ－24,8241
非ポリマー651
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.870, 57.960, 67.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 STIV B204 ATPase


分子量: 24823.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus turreted icosahedral virus 1 (ウイルス)
遺伝子: B164, B204 / プラスミド: pDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q6Q0J1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 1-204 CORRESPONDS TO UNP ENTRY Q6Q0J1, HOWEVER ONLY RESIDUES 1-157 IS PRESENT IN Q6Q0J1 AT ...RESIDUES 1-204 CORRESPONDS TO UNP ENTRY Q6Q0J1, HOWEVER ONLY RESIDUES 1-157 IS PRESENT IN Q6Q0J1 AT THE TIME OF PROCESSING THIS ENTRY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.5M ammonium phosphate dibasic, 0.1M TRIS-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月2日
詳細: Sample to detector distance: 95 to 650 mm. Maximum vertical offset: 60 mm
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→43.943 Å / Num. obs: 15207 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.96-2.066.30.3152.51391021940.315100
2.06-2.196.40.2173.51322420570.217100
2.19-2.346.40.1475.11246519370.147100
2.34-2.536.40.1126.61172018210.112100
2.53-2.776.40.0828.71080316810.082100
2.77-3.16.40.0611974215220.06100
3.1-3.586.40.05211.6862813570.052100
3.58-4.386.30.03715.4733911660.037100
4.38-6.196.10.0561056579220.056100
6.19-38.6525.60.0317.830685500.0399.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.64 Å38.65 Å
Translation5.64 Å38.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→38.652 Å / FOM work R set: 0.8471 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 762 5.03 %
Rwork0.1806 --
obs0.1829 15164 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.06 Å2 / Biso mean: 33.74 Å2 / Biso min: 17.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→38.652 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 1 89 1774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9862334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.361637
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.96-2.11030.23461650.18128262991
2.1103-2.32260.24921500.189428282978
2.3226-2.65860.2521540.211128372991
2.6586-3.34930.26131310.204429053036
3.3493-38.65950.19981620.158130063168

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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