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- PDB-4r0x: Allosteric coupling of conformational transitions in the FK1 doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r0x
タイトルAllosteric coupling of conformational transitions in the FK1 domain of FKBP51 near the site of steroid receptor interaction
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
キーワードISOMERASE / FK-506 BINDING DOMAIN / HSP90 COCHAPERONE / IMMUNOPHILINE / PEPTIDYL-PROLYL ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to alcohol / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity ...response to alcohol / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / : / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / response to bacterium / response to cocaine / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者LeMaster, D.M. / Mustafi, S.M. / Brecher, M. / Zhang, J. / Heroux, A. / Li, H.M. / Hernandez, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Coupling of Conformational Transitions in the N-terminal Domain of the 51-kDa FK506-binding Protein (FKBP51) Near Its Site of Interaction with the Steroid Receptor Proteins.
著者: LeMaster, D.M. / Mustafi, S.M. / Brecher, M. / Zhang, J. / Heroux, A. / Li, H. / Hernandez, G.
履歴
登録2014年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22015年5月27日Group: Data collection
改定 1.32015年7月22日Group: Database references
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4871
ポリマ－13,4871
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5

A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9752
ポリマ－26,9752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area960 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.435, 31.990, 57.435
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-340-

HOH

21A-362-

HOH

31A-368-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor- ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 13487.483 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 20-140 / 変異: K120G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIG6, FKBP5, FKBP51 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 26% PEG 3350, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M ammonium acetate, 5% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月22日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→27.455 Å / Num. all: 32435 / Num. obs: 32439 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 34.4
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 868 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 50.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3O5E

3o5e


解像度: 1.2→27.45 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 17.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1674 2000 6.17 %RANDOM
Rwork0.1589 ---
obs0.1594 32435 93.26 %-
all-32435 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→27.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数947 0 0 193 1140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006973
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.081305
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.032370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006169
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2-1.22970.2483820.24731258X-RAY DIFFRACTION54
1.2297-1.2630.21081050.2071579X-RAY DIFFRACTION69
1.263-1.30020.20371290.19231975X-RAY DIFFRACTION86
1.3002-1.34210.20231480.17662248X-RAY DIFFRACTION97
1.3421-1.39010.18671510.17162305X-RAY DIFFRACTION100
1.3901-1.44570.15011530.1632326X-RAY DIFFRACTION100
1.4457-1.51150.17741530.16412323X-RAY DIFFRACTION100
1.5115-1.59120.16261530.15692323X-RAY DIFFRACTION100
1.5912-1.69090.1771520.15552327X-RAY DIFFRACTION100
1.6909-1.82140.17351530.16052325X-RAY DIFFRACTION100
1.8214-2.00470.16941530.15062325X-RAY DIFFRACTION100
2.0047-2.29460.17521540.14912347X-RAY DIFFRACTION100
2.2946-2.89050.17371550.16892357X-RAY DIFFRACTION100
2.8905-27.46190.14421590.14832417X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.8166 Å / Origin y: 3.339 Å / Origin z: 11.0126 Å
111213212223313233
T0.0982 Å20.0016 Å2-0.0096 Å2-0.0913 Å20.0024 Å2--0.0848 Å2
L0.5555 °2-0.2661 °2-0.1018 °2-0.5586 °20.1837 °2--1.0134 °2
S-0.0203 Å °-0.1321 Å °-0.0081 Å °0.0795 Å °0.0305 Å °0.0076 Å °-0.0633 Å °-0.0194 Å °-0.0059 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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