[日本語] English
万見
- PDB-4qxk: Joint X-ray/neutron structure of PKGIbeta in complex with cGMP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qxk
タイトルJoint X-ray/neutron structure of PKGIbeta in complex with cGMP
要素cGMP-dependent protein kinase 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / cyclic GMP (cGMP) / Type I cGMP Dependent Protein Kinase (PKG I) / Cyclic Nucleotide Selectivity / Serine/threonine Protein Kinase / Signal Transduction / Second Messengers / Hydrogen Bonding / Solvent Accessibility
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / cGMP-mediated signaling / mitogen-activated protein kinase p38 binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cGMP effects / forebrain development / dendrite development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP binding / spermatid development / acrosomal vesicle / cerebellum development / calcium channel regulator activity / sarcolemma / neuron migration / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / actin cytoskeleton organization / protein phosphorylation / protein kinase activity / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kim, C. / Gerlits, O. / Kovalevsky, A. / Huang, G.Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Neutron Diffraction Reveals Hydrogen Bonds Critical for cGMP-Selective Activation: Insights for cGMP-Dependent Protein Kinase Agonist Design.
著者: Huang, G.Y. / Gerlits, O.O. / Blakeley, M.P. / Sankaran, B. / Kovalevsky, A.Y. / Kim, C.
履歴
登録2014年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation / Item: _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3143
ポリマ－16,9461
非ポリマー3682
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.746, 48.746, 104.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1016-

DOD

21A-1051-

DOD

-
要素

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase 1 / cGK 1 / cGK1 / cGMP-dependent protein kinase I / cGKI


分子量: 16945.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1, PRKG1B, PRKGR1A, PRKGR1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13976, cGMP-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-PCG / CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP


分子量: 345.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O7P
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

-
実験情報

-
実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.4 M Na3Citrate, pH 6.5 and 0.2 M NaI solutions, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来ビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.54
NUCLEAR REACTORLADI-III22.8-4.0
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2013年4月24日OSMIC VARIMAX
cylindrical neutron image plate2IMAGE PLATE2013年5月10日SET OF COLLIMATORS
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
22.81
341
反射

Entry-ID: 4QXK

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.76-401305398.77.30.044135
2.2-40564282.740.07213.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obs% possible all
1.76-1.826.60.5472.897.8
2.2-2.322.90.1984.966.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
nCNS1.0.0精密化
Maatelデータ収集
HKL-3000FOR X-RAYデータ削減
LAUEGENFOR NEUTRONデータ削減
HKL-3000FOR X-RAYデータスケーリング
LSCALEFOR NEUTRONデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 256 4.7 %random
Rwork0.277 ---
all0.277 5851 --
obs0.277 5552 80.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 85.7953 Å2 / ksol: 0.364638 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.49 Å2 / Biso min: 7.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.12 Å
Luzzati d res high-1.76
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1003 0 24 111 1138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.12
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
NEUTRON DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d17.3
NEUTRON DIFFRACTIONx_improper_angle_d8.75
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.106 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.508 23 4.3 %
Rwork0.481 533 -
all-1610 -
obs-753 63.2 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る