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万見
- PDB-4qu6: Crystal structure of a G-rich RNA sequence binding factor 1 (GRSF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qu6
タイトルCrystal structure of a G-rich RNA sequence binding factor 1 (GRSF1) from Homo sapiens at 1.75 A resolution
要素
  • G-rich sequence factor 1
  • RNA 5'-(*AP*GP*GP*GP*UP*GP)-3'
キーワードRNA Binding Protein/RNA / RNA binding domain / RRM_6 / PF14259 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / RNA-BINDING PROTEIN / RNA Binding Protein-RNA complex / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA catabolic process / Mitochondrial RNA degradation / morphogenesis of embryonic epithelium / ribonucleoprotein granule / anterior/posterior pattern specification / tRNA processing / mitochondrial nucleoid / regulation of RNA splicing / Viral mRNA Translation ...positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA catabolic process / Mitochondrial RNA degradation / morphogenesis of embryonic epithelium / ribonucleoprotein granule / anterior/posterior pattern specification / tRNA processing / mitochondrial nucleoid / regulation of RNA splicing / Viral mRNA Translation / mRNA processing / G-quadruplex RNA binding / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GRSF-1, RNA recognition motif 2 / GRSF-1, RNA recognition motif 1 / GRSF-1, RNA recognition motif 3 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...GRSF-1, RNA recognition motif 2 / GRSF-1, RNA recognition motif 1 / GRSF-1, RNA recognition motif 3 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / G-rich sequence factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a G-rich RNA sequence binding factor 1 (GRSF1) from Homo sapiens at 1.75 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2014年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-rich sequence factor 1
B: RNA 5'-(*AP*GP*GP*GP*UP*GP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6858
ポリマ－14,4142
非ポリマー2716
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: G-rich sequence factor 1
B: RNA 5'-(*AP*GP*GP*GP*UP*GP)-3'
ヘテロ分子

A: G-rich sequence factor 1
B: RNA 5'-(*AP*GP*GP*GP*UP*GP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,37016
ポリマ－28,8284
非ポリマー54112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area10850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.480, 60.480, 59.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1003-

HOH

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 G-rich sequence factor 1 / GRSF-1


分子量: 12443.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC040485, GRSF1 / プラスミド: SpeedE6T / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12849
#2: RNA鎖 RNA 5'-(*AP*GP*GP*GP*UP*GP)-3'


分子量: 1971.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 91分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 140-245 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M calcium chloride 20.0% polyethylene glycol 3350, 1 mM AGGGUG, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月6日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→42.766 Å / Num. obs: 11466 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.802 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 17.73
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.014 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.75-1.80.6641.658658387381.45188.1
1.8-1.840.8122.474458217871.06795.9
1.84-1.90.893.295597997900.94798.9
1.9-1.960.9384.8101367697690.675100
1.96-2.020.9736.297597537520.50299.9
2.02-2.090.9787.792727297280.40499.9
2.09-2.170.9758.584927057040.34799.9
2.17-2.260.98711.188626726710.27699.9
2.26-2.360.99512.686276616610.234100
2.36-2.480.99213.679526206200.219100
2.48-2.610.99416.772516046040.168100
2.61-2.770.99719.172785645640.147100
2.77-2.960.99824.470265395390.109100
2.96-3.20.99932.963935045040.073100
3.2-3.50.99940.354684634620.05699.8
3.5-3.91151.655604314310.042100
3.91-4.520.99954.847893843840.038100
4.52-5.530.99951.837193303280.04199.4
5.53-7.830.99951.631572682670.04499.6
7.83163.215941651630.0398.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOLREP位相決定
XSCALEJuly 4, 2012データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DB1

2db1


解像度: 1.75→42.766 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 6.126 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. EDO, CALCIUM AND CL MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 5. RNA MOLECULE SITS ON 2-FOLD AXIS WITH HALF OCCUPANCY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2464 546 4.8 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.1855 11465 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.21 Å2 / Biso mean: 28.5744 Å2 / Biso min: 14.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.19 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.19 Å20 Å2
3---2.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→42.766 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数805 69 12 85 971
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.019932
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02844
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.8871271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84631942
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9465108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.8924.450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0215162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.984159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021038
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5011.88405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5021.875404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3812.805507
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 29 -
Rwork0.306 704 -
all-733 -
obs--87.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.2816 Å / Origin y: 3.3933 Å / Origin z: 19.1628 Å
111213212223313233
T0.0177 Å2-0.0004 Å20.0112 Å2-0.0134 Å20.0087 Å2--0.0426 Å2
L2.2869 °2-0.371 °20.0487 °2-0.4009 °20.0413 °2--0.6509 °2
S0.0231 Å °0.0644 Å °0.1278 Å °-0.0415 Å °-0.0316 Å °-0.0289 Å °-0.0277 Å °0.0339 Å °0.0085 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A147 - 245
2X-RAY DIFFRACTION1B802 - 804

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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