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- PDB-4qt9: Crystal structure of a putative glucoamylase (BACCAC_03554) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qt9
タイトルCrystal structure of a putative glucoamylase (BACCAC_03554) from Bacteroides caccae ATCC 43185 at 2.05 A resolution
要素putative glucoamylase
キーワードHYDROLASE / PF10091 family / alpha/alpha toroid fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Uncharacterised conserved protein UCP028431 / Glycoside hydrolase 144 (GH144) / Glycoamylase-like, conserved domain / Putative glucoamylase / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha / ACETATE ION / Glycoamylase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides caccae ATCC 43185 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative glucoamylase (BACCAC_03554) from Bacteroides caccae ATCC 43185 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative glucoamylase
B: putative glucoamylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8237
ポリマ－100,4642
非ポリマー3585
水8,665481
1
A: putative glucoamylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3503
ポリマ－50,2321
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: putative glucoamylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4724
ポリマ－50,2321
非ポリマー2403
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.925, 80.728, 90.752
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-698-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 putative glucoamylase


分子量: 50232.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides caccae ATCC 43185 (バクテリア)
遺伝子: BACCAC_03554 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A5ZKV7
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (30-467) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (30-467) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M sodium acetate, 30.0% polyethylene glycol 4000, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.97886,0.9793
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月17日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978861
20.97931
反射解像度: 2.05→47.614 Å / Num. obs: 54536 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.173 / Net I/σ(I): 7.01
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.05-2.120.8210.9671.925793522747261.06990.4
2.12-2.210.8830.7882.433118574057380.867100
2.21-2.310.9110.672.831053542154150.73899.9
2.31-2.430.940.5423.430995535853550.59699.9
2.43-2.580.9640.4174.231117538853860.459100
2.58-2.780.9770.3115.331740551355020.34299.8
2.78-3.060.990.21731448549954920.23299.9
3.06-3.50.9960.12410.431580553455230.13799.8
3.5-4.40.9980.07514.831397555655450.08399.8
4.40.9980.06816.532021588658400.07599.2

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJuly 4, 2012 BUILT=20130617データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→47.614 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9591 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9412 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE EXPERIMENTAL (MAD) PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REF 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. ACETATE (ACT) AND TRIS BASE (TRS) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUT HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2202 2765 5.07 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.184 54483 98.92 %-
原子変位パラメータBiso max: 110 Å2 / Biso mean: 30.6885 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8715 Å20 Å20 Å2
2--0.5614 Å20 Å2
3---1.3101 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.253 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→47.614 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6640 0 24 481 7145
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3100SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes165HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1070HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7036HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion838SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8581SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7036HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9603HARMONIC20.92
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.92
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 166 4.71 %
Rwork0.2037 3359 -
all0.2058 3525 -
obs--98.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.76710.04890.18830.20630.05121.15910.0298-0.00220.033-0.0073-0.0150.003-0.042-0.0394-0.0148-0.1671-0.00330.00280.2261-0.0033-0.161775.910318.927347.4871
20.7216-0.0170.00360.1475-0.04870.89360.0292-0.01940.04220.0054-0.02470.0049-0.06120.0628-0.0045-0.15480.00220.00490.235-0.0019-0.1555105.40318.999788.6102
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|47 - 460 }A47 - 460
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|48 - 460 }B48 - 460

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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