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万見
- PDB-4qr9: Crystal structure of two HMGB1 Box A domains cooperating to under... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qr9
タイトルCrystal structure of two HMGB1 Box A domains cooperating to underwind and kink a DNA
要素
  • DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')
  • High mobility group protein B1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HMG-box / HMGB1 / Box A domain / High mobility group / DNA-binding / bend DNA / kink DNA / architectural factor / minor groove / chromatin / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


male-specific defense response to bacterium / Apoptosis induced DNA fragmentation / open form four-way junction DNA binding / crossed form four-way junction DNA binding / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / non-sequence-specific DNA binding, bending / Pyroptosis / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling ...male-specific defense response to bacterium / Apoptosis induced DNA fragmentation / open form four-way junction DNA binding / crossed form four-way junction DNA binding / positive regulation of myeloid cell apoptotic process / non-sequence-specific DNA binding, bending / Pyroptosis / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Regulation of TLR by endogenous ligand / regulation of tolerance induction / calcium-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of myeloid progenitor cell differentiation / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of mismatch repair / negative regulation of apoptotic cell clearance / plasmacytoid dendritic cell activation / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / toll-like receptor 2 signaling pathway / T-helper 1 cell activation / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of myeloid cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / glycolipid binding / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / positive regulation of dendritic cell differentiation / C-X-C chemokine binding / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / bent DNA binding / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil clearance / positive regulation of glycogen catabolic process / DNA geometric change / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / endothelial cell chemotaxis / RAGE receptor binding / positive regulation of interleukin-1 production / eye development / bubble DNA binding / induction of positive chemotaxis / V(D)J recombination / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / myeloid cell differentiation / myeloid progenitor cell differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of nucleotide-excision repair / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of monocyte chemotaxis / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of innate immune response / cellular response to interleukin-7 / endothelial cell proliferation / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / glycogen catabolic process / apoptotic cell clearance / supercoiled DNA binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA binding, bending / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / Neutrophil degranulation / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of wound healing / phosphatidylserine binding / negative regulation of DNA replication / positive regulation of sprouting angiogenesis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / myoblast proliferation / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of interleukin-10 production / protein kinase activator activity / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to type II interferon / positive regulation of myoblast differentiation / response to glucose / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / DNA polymerase binding / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of autophagy / transcription repressor complex / peptide binding / activation of innate immune response / positive regulation of mitotic cell cycle / lung development / response to glucocorticoid / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / lipopolysaccharide binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sanchez-Giraldo, R. / Acosta-Reyes, F.J. / Malarkey, C.S. / Saperas, N. / Churchill, M.E.A. / Campos, J.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Two high-mobility group box domains act together to underwind and kink DNA.
著者: Sanchez-Giraldo, R. / Acosta-Reyes, F.J. / Malarkey, C.S. / Saperas, N. / Churchill, M.E. / Campos, J.L.
履歴
登録2014年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references / Experimental preparation / Source and taxonomy
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High mobility group protein B1
B: High mobility group protein B1
C: DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')
E: DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')
F: DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0957
ポリマ－30,0716
非ポリマー241
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.751, 84.170, 94.227
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 5 - 79 / Label seq-ID: 1 - 75

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 High mobility group protein B1 / Amphoterin / Heparin-binding protein p30 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 8949.302 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 8-81 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Hmgb1, Hmg-1, Hmg1 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLySS / 参照: UniProt: P63159
#2: DNA鎖
DNA (5'-D(*AP*TP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*AP*T)-3')


分子量: 3043.029 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.025M Sodium Cacodylate 0.020M Magnesium Chloride 2.5% MPD (equilibrated against 40% MPD), pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月19日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→42.12 Å / Num. all: 23702 / Num. obs: 23441 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 16.025
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 2162 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XalocBeamlineデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CKT

1ckt


解像度: 2→42.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.442 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23387 1176 5 %RANDOM
Rwork0.19675 ---
obs0.19868 22219 98.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.412 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.43 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.21 Å2-0 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1234 808 1 115 2158
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0162200
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0120.021676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6221.6023094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.9243.0013933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4855154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.95622.88159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.18715269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2291510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02466
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3839 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.17 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 76 -
Rwork0.279 1486 -
obs-1486 90.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40210.18510.06940.6477-0.32961.28460.09320.0263-0.08070.1243-0.0993-0.15380.09950.18940.00610.05260.0129-0.03720.09140.02040.091-8.8554-22.728820.4295
20.2471-0.10360.01750.06060.06730.3977-0.0198-0.0573-0.0202-0.0165-0.00760.0242-0.0614-0.09620.02750.04070.0139-0.03120.0927-0.00740.0648-30.7182-12.06199.8549
30.30260.29620.31420.5917-0.00030.6428-0.00820.00010.0048-0.0162-0.0008-0.01090.00650.00340.0090.03170.00410.0070.0883-0.00340.0585-18.8661-17.630811.9551
40.2850.32120.34510.8225-0.06730.8710.01-0.00090.00070.0333-0.00370.0032-0.0153-0.0007-0.00630.03080.00310.00170.0857-0.01120.0566-20.4637-16.641818.466
50.65010.2776-0.35270.1479-0.32181.20880.1732-0.07370.07040.0421-0.03990.04830.04630.1722-0.13330.1515-0.00610.06090.08220.02880.1045-12.59590.6902-8.5549
60.0176-0.01980.04990.0673-0.23310.86150.0792-0.01640.0006-0.02850.01220.04090.05040.1538-0.09140.1353-0.04270.04020.13060.03010.0959-12.7330.5379-8.7752
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 79
2X-RAY DIFFRACTION1A101 - 120
3X-RAY DIFFRACTION2B5 - 79
4X-RAY DIFFRACTION2B101 - 131
5X-RAY DIFFRACTION3C1 - 10
6X-RAY DIFFRACTION3C101 - 129
7X-RAY DIFFRACTION4D11 - 20
8X-RAY DIFFRACTION4D101
9X-RAY DIFFRACTION4D201 - 227
10X-RAY DIFFRACTION5E1 - 10
11X-RAY DIFFRACTION5E101 - 105
12X-RAY DIFFRACTION6F11 - 20
13X-RAY DIFFRACTION6F101 - 103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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