登録情報 | データベース: PDB / ID: 4qr8 |
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タイトル | Crystal Structure of E coli pepQ |
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要素 | Xaa-Pro dipeptidase |
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キーワード | HYDROLASE / pepQ / Protease |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
phosphoric triester hydrolase activity / Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metallodipeptidase activity / dipeptidase activity / peptide catabolic process / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homodimerization activity / proteolysis / cytosol類似検索 - 分子機能 : / Xaa-Pro dipeptidase, N-terminal domain / Xaa-Pro dipeptidase / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily ...: / Xaa-Pro dipeptidase, N-terminal domain / Xaa-Pro dipeptidase / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta類似検索 - ドメイン・相同性 |
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生物種 | ![](img/tx_bacteria.gif) Escherichia coli (大腸菌) |
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手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.999 Å |
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データ登録者 | Pingwei, L. |
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引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2014 タイトル: Structural basis of substrate selectivity of E. coli prolidase. 著者: Weaver, J. / Watts, T. / Li, P. / Rye, H.S. |
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履歴 | 登録 | 2014年6月30日 | 登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB |
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改定 1.0 | 2015年2月25日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 1.1 | 2017年11月22日 | Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name |
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改定 1.2 | 2024年2月28日 | Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id |
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