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- PDB-4qq5: Crystal Structure of FGF Receptor (FGFR) 4 Kinase Harboring the V... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qq5
タイトルCrystal Structure of FGF Receptor (FGFR) 4 Kinase Harboring the V550L Gate-Keeper Mutation in Complex With FIIN-2, an Irreversible Tyrosine Kinase Inhibitor Capable of Overcoming FGFR Kinase Gate-Keeper Mutations
要素Fibroblast growth factor receptor 4
キーワードTransferase/transferase inhibitor / Kinase Domain Fold / Cell Signaling / Phosphotransferase / Plasmamembrane / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity ...FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of proteolysis / regulation of lipid metabolic process / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / transport vesicle / FRS-mediated FGFR4 signaling / cholesterol homeostasis / Negative regulation of FGFR4 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / glucose homeostasis / heparin binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / endosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-37O / Fibroblast growth factor receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.203 Å
データ登録者Huang, Z. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: DFG-out Mode of Inhibition by an Irreversible Type-1 Inhibitor Capable of Overcoming Gate-Keeper Mutations in FGF Receptors.
著者: Huang, Z. / Tan, L. / Wang, H. / Liu, Y. / Blais, S. / Deng, J. / Neubert, T.A. / Gray, N.S. / Li, X. / Mohammadi, M.
履歴
登録2014年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8102
ポリマ－36,1741
非ポリマー6371
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子

A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子

A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4316
ポリマ－108,5213
非ポリマー1,9103
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area39650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.599, 139.599, 49.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 4 / FGFR-4


分子量: 36173.598 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain of FGF Receptor 4 / 変異: R669E, V550L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR4, JTK2, TKF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22455, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-37O / N-(4-{[3-(3,5-dimethoxyphenyl)-7-{[4-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]amino}-2-oxo-3,4-dihydropyrimido[4,5-d]pyrimidin-1(2H)-yl]methyl}phenyl)propanamide


分子量: 636.743 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H40N8O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 1.0 to 1.2 M (NH4)2SO4, and 10 mM Yttrium (III) Chloride Hexahydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月11日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 18138 / Num. obs: 18138 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2PSQ

2psq


解像度: 2.203→38.372 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 24.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2338 1812 9.99 %Random
Rwork0.193 ---
obs0.1972 18134 99.11 %-
all-18134 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.203→38.372 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2143 0 47 0 2190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2293044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.984836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007389
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2025-2.26210.24321290.2091188X-RAY DIFFRACTION91
2.2621-2.32860.26451400.2291236X-RAY DIFFRACTION98
2.3286-2.40380.26381390.22151269X-RAY DIFFRACTION100
2.4038-2.48970.28931440.21641278X-RAY DIFFRACTION100
2.4897-2.58930.30111390.2271252X-RAY DIFFRACTION100
2.5893-2.70710.26991360.2111236X-RAY DIFFRACTION100
2.7071-2.84980.27851430.22571277X-RAY DIFFRACTION100
2.8498-3.02830.23451420.211264X-RAY DIFFRACTION100
3.0283-3.2620.27611380.21781266X-RAY DIFFRACTION100
3.262-3.59010.23151390.19431277X-RAY DIFFRACTION100
3.5901-4.1090.20351390.16711263X-RAY DIFFRACTION100
4.109-5.17490.18581430.15551257X-RAY DIFFRACTION100
5.1749-38.37750.20711410.17611259X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -61.492 Å / Origin y: 142.256 Å / Origin z: 11.1489 Å
111213212223313233
T0.1892 Å2-0.0232 Å2-0.0017 Å2-0.128 Å20.0121 Å2--0.1622 Å2
L0.212 °20.1099 °20.0491 °2-0.414 °20.3206 °2--0.2598 °2
S0.0271 Å °-0.0244 Å °-0.0147 Å °-0.0892 Å °0.0002 Å °-0.0082 Å °-0.1023 Å °-0.0198 Å °0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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