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- PDB-4qoa: Crystal structure of a putative periplasmic protein (BACUNI_04550... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qoa
タイトルCrystal structure of a putative periplasmic protein (BACUNI_04550) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 2.75 A resolution
要素Putative periplasmic protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Two copies of DUF2874 domain (PF11396) / BLIP-like fold / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Inhibitor of vertebrate lysozyme, Ivy - #30 / Putative beta-lactamase-inhibitor-like, PepSY-like / Putative beta-lactamase-inhibitor-like, PepSY-like / Inhibitor of vertebrate lysozyme, Ivy / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Putative beta-lactamase-inhibitor-like PepSY-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides uniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative periplasmic protein (BACUNI_04550) from Bacteroides uniformis ATCC 8492 at 2.75 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7943
ポリマ－14,6701
非ポリマー1242
水30617
1
A: Putative periplasmic protein
ヘテロ分子

A: Putative periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5886
ポリマ－29,3392
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
Buried area4410 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area15110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.311, 103.311, 90.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Putative periplasmic protein


分子量: 14669.667 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-146 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides uniformis (バクテリア)
遺伝子: BACUNI_04550 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7VAB9
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLLOWED BY RESIDUES 21-146 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 24.00% polyethylene glycol 3350, 0.16M tri-ammonium citrate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9116,0.9794,0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月27日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91161
20.97941
30.97931
反射解像度: 2.75→29.823 Å / Num. all: 7860 / Num. obs: 7860 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.1 % / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.012 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.75-2.828.80.750005651.185100
2.82-2.98.10.743935431.054100
2.9-2.989.91.253255370.66799.9
2.98-3.07101.451855200.541100
3.07-3.189.61.748355030.453100
3.18-3.299.32.946154970.261100
3.29-3.4193.542084660.21399.9
3.41-3.557.94.736914670.15699.7
3.55-3.719.56.441754410.116100
3.71-3.899.77.341054230.1100
3.89-4.19.58.839044110.07899.8
4.1-4.359.11034923820.061100
4.35-4.658.311.630053640.051100
4.65-5.029.212.731353400.05100
5.02-5.59.511.330583220.056100
5.5-6.159.21026882910.06499.7
6.15-7.17.511.419622630.05699.9
7.1-8.79.114.920942310.04100
8.7-12.38.316.614871790.03499.4
12.3-29.8236.917.77961150.03393.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.75→29.823 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9249 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9142 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS 3.THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT. 4. 1,2-ETHANEDIOL USED AS A CRYOPROTECTANT WAS MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2498 361 4.6 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.2166 7840 99.83 %-
原子変位パラメータBiso max: 158.89 Å2 / Biso mean: 87.8228 Å2 / Biso min: 50.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.8621 Å20 Å20 Å2
2--14.8621 Å20 Å2
3----29.7241 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.535 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→29.823 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1005 0 8 17 1030
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d487SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes30HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes142HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1030HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion140SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1105SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1030HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1389HARMONIC21.17
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.27
LS精密化 シェル解像度: 2.75→3.07 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2982 101 4.67 %
Rwork0.2617 2061 -
all0.2635 2162 -
obs--99.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.7089 Å / Origin y: 24.7284 Å / Origin z: 28.5723 Å
111213212223313233
T-0.1368 Å20.0861 Å20.0272 Å2--0.1862 Å20.0637 Å2--0.0583 Å2
L1.8469 °2-1.3048 °2-1.6263 °2-2.0029 °21.5563 °2--2.2761 °2
S-0.1975 Å °-0.024 Å °0.1807 Å °0.2042 Å °-0.0189 Å °-0.3548 Å °0.4577 Å °-0.2557 Å °0.2164 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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