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- PDB-4qmj: The XMAP215 family drives microtubule polymerization using a stru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qmj
タイトルThe XMAP215 family drives microtubule polymerization using a structurally diverse TOG array
要素Cytoskeleton-associated protein 5
キーワードPROTEIN BINDING / TOG DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule plus end polymerase / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / RNA transport / positive regulation of microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / centrosome cycle / microtubule depolymerization / spindle organization / microtubule polymerization / centrosome duplication ...microtubule plus end polymerase / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / RNA transport / positive regulation of microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / centrosome cycle / microtubule depolymerization / spindle organization / microtubule polymerization / centrosome duplication / ribonucleoprotein complex binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / microtubule binding / ciliary basal body / cilium / cadherin binding / cell division / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XMAP215 family / CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant ...XMAP215 family / CLASP N-terminal domain / CLASP N terminal / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoskeleton-associated protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.498 Å
データ登録者Fox, J.C. / Howard, A.E. / Currie, J.D. / Rogers, S.L. / Slep, K.C.
引用ジャーナル: Mol.Biol.Cell / 年: 2014
タイトル: The XMAP215 family drives microtubule polymerization using a structurally diverse TOG array.
著者: Fox, J.C. / Howard, A.E. / Currie, J.D. / Rogers, S.L. / Slep, K.C.
履歴
登録2014年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoskeleton-associated protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1091
ポリマ－27,1091
非ポリマー00
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.125, 79.125, 68.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cytoskeleton-associated protein 5 / Colonic and hepatic tumor overexpressed gene protein / Ch-TOG


分子量: 27109.215 Da / 分子数: 1 / 断片: TOG domain 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: chTOG, CKAP5, KIAA0097 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14008
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.8 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10 mg/ml protein was added to an equal volume of a mother liquor containing 27.5% PEG 4000, 100 mM Tris pH 7.5, and 70 mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月21日
放射モノクロメーター: double crystal - liquid nitrogen cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.498→50 Å / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.497 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.498→27.975 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.26 / 位相誤差: 24.82 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2757 789 10 %Random 10%
Rwork0.2083 ---
all0.2151 7889 --
obs0.2151 7889 99.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.759 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4394 Å20 Å2-0 Å2
2--2.4394 Å20 Å2
3----4.8788 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.498→27.975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1790 0 0 48 1838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081817
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2012452
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.227706
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4985-2.65490.29411250.20791127X-RAY DIFFRACTION97
2.6549-2.85970.30361290.23861165X-RAY DIFFRACTION99
2.8597-3.14710.33241280.24711144X-RAY DIFFRACTION99
3.1471-3.60170.28861320.22161185X-RAY DIFFRACTION100
3.6017-4.53460.25751330.17521202X-RAY DIFFRACTION100
4.5346-27.97670.24521420.20471277X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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