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- PDB-4ql6: Structure of C. trachomatis CT441 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ql6
タイトルStructure of C. trachomatis CT441
要素Carboxy-terminal processing protease
キーワードHYDROLASE / Ser/Lys/Gln catalytic triad / Protease / Chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type peptidase activity
類似検索 - 分子機能
Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...Tail specific protease, N-terminal domain / Tail specific protease N-terminal domain / C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxy-terminal processing protease / Carboxy-terminal processing protease
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Kohlmann, F. / Hilgenfeld, R. / Hansen, G.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2015
タイトル: Structural basis of the proteolytic and chaperone activity of Chlamydia trachomatis CT441
著者: Kohlmann, F. / Shima, K. / Hilgenfeld, R. / Solbach, W. / Rupp, J. / Hansen, G.
履歴
登録2014年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Database references
改定 1.22015年10月28日Group: Other
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxy-terminal processing protease
B: Carboxy-terminal processing protease
C: Carboxy-terminal processing protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,8433
ポリマ－215,8433
非ポリマー00
水00
1
A: Carboxy-terminal processing protease
C: Carboxy-terminal processing protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,8952
ポリマ－143,8952
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area47840 Å2
手法PISA
2
B: Carboxy-terminal processing protease

B: Carboxy-terminal processing protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,8952
ポリマ－143,8952
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_566x,-y+1,-z+11
Buried area2510 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area48600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.730, 183.990, 209.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Carboxy-terminal processing protease / tail-specific protease CT441


分子量: 71947.625 Da / 分子数: 3 / 変異: S455A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydia trachomatis (トラコーマクラミジア)
株: L2/434/Bu / 遺伝子: CT441, CTL0700, tsp / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3)
参照: UniProt: B0B813, UniProt: A0A0H3MDM0*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid, 0.1M manganese sulfate, 5%(v/v) PEG 6000, 6%(v/v) ethylene glycol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→33.441 Å / Num. obs: 65713 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 76.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.95→3.11 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Mean I/σ(I) obs: 11.5 / Num. unique all: 65713 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHENIXモデル構築
BUCCANEERモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
BUCCANEER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.97→33.441 Å / FOM work R set: 0.7652 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2814 3232 5.05 %random
Rwork0.2558 ---
obs0.2571 64061 91.49 %-
all-70020 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 245.75 Å2 / Biso mean: 99.69 Å2 / Biso min: 47.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.97→33.441 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12071 0 0 0 12071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00412313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84916627
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591810
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3774611
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9697-3.0140.42351220.39092179230177
3.014-3.06110.37211350.36032552268790
3.0611-3.11120.35661320.3362566269890
3.1112-3.16480.34921370.32442590272791
3.1648-3.22230.36531380.31272594273290
3.2223-3.28420.35161330.29722632276592
3.2842-3.35120.28641350.28212558269390
3.3512-3.4240.28621400.28652616275692
3.424-3.50360.27411360.26632659279592
3.5036-3.59110.31911600.27522592275292
3.5911-3.68810.29291450.26262680282593
3.6881-3.79650.29861490.24842631278092
3.7965-3.91880.30171250.24712723284894
3.9188-4.05860.25361290.23752715284494
4.0586-4.22090.21551330.22432698283194
4.2209-4.41250.241370.22482743288094
4.4125-4.64460.23191480.20662716286494
4.6446-4.93480.24321360.2192713284994
4.9348-5.31440.27651470.23712744289193
5.3144-5.84660.31671620.26032693285593
5.8466-6.68680.27651600.26812701286192
6.6868-8.40250.24021400.2522748288892
8.4025-33.44330.29681530.26532786293990
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0803-0.0604-0.1103-0.03610.0530.1760.28180.5473-0.0005-0.51160.2129-0.96290.03240.2447-01.1550.05120.06571.1688-0.24691.6248165.3728145.684227.8851
23.60010.8524-0.7632.57890.12190.4389-0.09910.6013-0.3447-0.32380.1784-0.5519-0.08920.1064-00.7712-0.02260.10020.763-0.01610.5956138.2461143.405236.5753
30.4838-0.17630.19650.20410.13960.3630.1640.01340.2277-0.2861-0.1769-0.0687-0.30090.242400.96230.02960.17040.74290.09610.645739.99486.343752.4624
41.38610.16941.4320.77110.43351.6173-0.0461-0.11180.1275-0.0664-0.05410.0504-0.1754-0.0651-00.7762-0.02130.20350.67350.09380.752550.800694.041477.0396
50.02310.0406-0.0316-0.02350.02510.00810.04880.3654-0.3141-0.786-0.13650.4431-0.0127-0.4407-01.5181-0.19690.09631.7947-0.47782.210468.6893108.858516.8244
62.80130.37280.2862.0703-0.28261.4383-0.2250.7777-0.8911-0.55830.05290.50280.4504-0.2521-00.878-0.07640.25040.9078-0.19071.237290.6284116.02633.6219
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 22 THROUGH 97 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 98 THROUGH 644 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESID 22 THROUGH 97 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 98 THROUGH 644 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN C AND (RESID 24 THROUGH 97 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESID 98 THROUGH 644 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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