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- PDB-4qbr: Crystal structure of DNMT3a ADD domain G550D mutant bound to H3 p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qbr
タイトルCrystal structure of DNMT3a ADD domain G550D mutant bound to H3 peptide
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
  • Histone H3
キーワードTRANSFERASE / Zinc Finger / Histone Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins ...positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / XY body / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / hepatocyte apoptotic process / lncRNA binding / cellular response to ethanol / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / response to cocaine / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / cellular response to amino acid stimulus / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / response to toxic substance / response to lead ion / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / neuron differentiation / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / response to estradiol / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Wang, H. / Li, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Engineering of a histone-recognition domain in a de novo DNA methyltransferase alters the epigenetic landscape of ESCs
著者: Noh, K. / Wang, H. / Kim, H. / Wenderski, W. / Fang, F. / Li, C. / Dewell, S. / Wu, X. / Ferris, A. / Hughes, S.H. / Zheng, D. / Melnick, A.M. / Patel, D.J. / Li, H. / Allis, C.D.
履歴
登録2014年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
P: Histone H3
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
E: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,30210
ポリマ－32,9104
非ポリマー3926
水3,891216
1
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
P: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6515
ポリマ－16,4552
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
2
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
E: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6515
ポリマ－16,4552
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.057, 37.161, 50.125
Angle α, β, γ (deg.)78.70, 83.89, 81.56
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase HsaIIIA / DNA MTase HsaIIIA / M.HsaIIIA


分子量: 15678.026 Da / 分子数: 2 / 断片: ADD Domain, UNP residues 476-611 / 変異: G550D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 776.881 Da / 分子数: 2 / 断片: H3 N-terminal / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THE ENTITY 2 OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE ...THE SEQUENCE OF THE ENTITY 2 OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1M Bis-Tris-HCL, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 19077 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 0.096
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.9-1.93196
1.93-1.97195.8
1.97-2.01196.5
2.01-2.05196.2
2.05-2.09196.4
2.09-2.14196.4
2.14-2.19196.2
2.19-2.25196.4
2.25-2.32196.9
2.32-2.39197.1
2.39-2.48196.2
2.48-2.58197.3
2.58-2.7196.9
2.7-2.84197
2.84-3.02197.7
3.02-3.25197.2
3.25-3.58197.4
3.58-4.09197.7
4.09-5.16194.5
5.16-50199.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.902→36.136 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 979 5.13 %
Rwork0.1779 --
obs0.1802 19072 96.52 %
all-19758 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.902→36.136 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2252 0 6 216 2474
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0933112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.472866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9017-2.0020.28951410.20522544X-RAY DIFFRACTION95
2.002-2.12740.23421440.18362541X-RAY DIFFRACTION96
2.1274-2.29160.25261270.17142601X-RAY DIFFRACTION96
2.2916-2.52220.24081470.17352595X-RAY DIFFRACTION97
2.5222-2.8870.23951460.18962589X-RAY DIFFRACTION97
2.887-3.63680.21461390.17482624X-RAY DIFFRACTION97
3.6368-36.14210.19691350.17192599X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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